Proline

Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od verze recenzované 28. prosince 2020; kontroly vyžadují 5 úprav .
Proline
Všeobecné
Systematický
název		 L-pyrrolidin-2-
karboxylová
kyselina
Zkratky Pro, Pro, P
CCU, CCC, CCA, CCG
Chem. vzorec C5H9NO2 _ _ _ _ _
Krysa. vzorec C5H9NO2 _ _ _ _ _
Fyzikální vlastnosti
Molární hmotnost 115,13 g/ mol
Hustota 1,35-1,38 g/cm³
Tepelné vlastnosti
Teplota
 •  tání 221 °C
Chemické vlastnosti
Disociační konstanta kyseliny 1,99
10,60
Izoelektrický bod 6.3
Klasifikace
Reg. Číslo CAS [147-85-3]
PubChem 614
Reg. číslo EINECS 205-702-2
ÚSMĚVY   C1CCNC1C(=O)O
InChI   InChI=lS/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N
RTECS TW3584000
CHEBI 26271
ChemSpider 594
Údaje jsou založeny na standardních podmínkách (25 °C, 100 kPa), pokud není uvedeno jinak.
 Mediální soubory na Wikimedia Commons

Prolin ( kyselina pyrrolidin-α-karboxylová ) je heterocyklická aminokyselina , ve které je atom dusíku součástí sekundárního, nikoli primárního aminu (v souvislosti s nímž je správnější nazývat prolin iminokyselinou ) [1] . Existuje ve dvou opticky izomerních formách, L a D, a také jako racemát .

L-prolin  je jednou z dvaceti proteinogenních aminokyselin. Předpokládá se, že prolin je součástí proteinů všech organismů. Hlavní protein pojivové tkáně  , kolagen , je obzvláště bohatý na prolin . Ve složení proteinů není atom dusíku v molekule prolinu navázán na atom vodíku, takže peptidová skupina X-Pro nemůže být donorem vodíku během tvorby vodíkové vazby . Prolin, který má konformačně tuhou strukturu, silně ohýbá peptidový řetězec. Oblasti proteinů bohaté na prolin často tvoří sekundární strukturu polyprolinové šroubovice typu II.

Historie

Ve své čisté formě byl prolin poprvé získán v roce 1900 německým organickým chemikem Richardem Wilstetterem , který tuto aminokyselinu získal při studiu n-methylprolinu. O rok později další německý chemik Franz Fischer publikoval schéma syntézy prolinu z propylmalonového ester ftalimidu a také dal látce název ze slova „ pyrrolidin “, jehož jádro je obsaženo v molekule prolinu. [2] [3] .

Fyzikální a chemické vlastnosti.

Je to bezbarvý krystal, snadno rozpustný ve vodě, tající asi při 220 °C. Dobře rozpustný také v ethanolu , hůře v acetonu a benzenu , nerozpustný v diethyletheru .

V těle je prolin syntetizován z kyseliny glutamové .

Prolin, stejně jako hydroxyprolin , na rozdíl od jiných aminokyselin netvoří Ruemanovu purpuru s ninhydrinem [4] [5] [6] , ale dává žlutou barvu.

Ve složení kolagenu se prolin za účasti kyseliny askorbové oxiduje na hydroxyprolin. Střídání zbytků molekuly prolinu a hydroxyprolinu přispívá k vytvoření stabilní tříšroubovicové struktury kolagenu , která dodává molekule pevnost.

Laboratorní syntéza prolinu

Racemickou směs L- a D-prolinu lze získat z diethylesteru kyseliny malonové a akrylonitrilu [7] :

Poznámky

  1. ↑ Kukhta V.K., Oletsky Z.I., Taganovich A.D. Biologická chemie: učebnice / ed. A. D. Taganovich - Minsk: Asar, M .: BINOM Publishing House, 2008. - 8 s.
  2. ↑ Prolin . Archivováno z originálu 27. listopadu 2015.
  3. ↑ Prolin . American Heritage Dictionary of the English Language, 4. vydání . Datum přístupu: 6. prosince 2015. Archivováno z originálu 15. září 2015.
  4. ↑ Ruhemann, Siegfried (1910). "Cyklické di- a tri-ketony" . Journal of the Chemical Society, Transactions . 97 : 1438-1449. DOI : 10.1039/ct9109701438 .
  5. ↑ West, Robert (1965). „Siegfried Ruhemann a objev ninhydrinu“ . Journal of Chemical Education . 42 (7): 386-388. DOI : 10.1021/ed042p386 .
  6. ↑ Ruhemann, S. (1910). Hydrát triketohydrindenu . Journal of the Chemical Society, Transactions . 97 : 2025-2031. DOI : 10.1039/ct9109702025 .
  7. ↑ Praktická organická chemie Vogel 5. vydání
 Aminokyseliny
Standard
nestandardní
viz také