SMC proteiny
SMC proteiny (zkráceně z anglického Structural Maintenance of Chromosomes - strukturální podpora chromozomů) jsou velkou rodinou ATPáz , které se podílejí na regulaci organizace strukturního řádu chromozomů a jejich dynamiky [1] [2] [3] .
Klasifikace
Proteiny SMC se nacházejí v prokaryotických i eukaryotických organismech.
Prokaryotické SMC proteiny
Proteiny SMC jsou vysoce konzervované od bakterií k lidem. Většina bakterií má jeden protein SMC, který funguje jako homodimer [4] . V podskupině gramnegativních bakterií , včetně Escherichia coli , hraje strukturně podobný protein MukB podobnou roli [5] .
Eukaryotické SMC proteiny
Eukaryota mají nejméně šest typů SMC proteinů, v každém jednotlivém organismu tvoří tři typy heterodimerů, které plní následující funkce:
Kromě SMC proteinů má každý z výše uvedených komplexů určitý počet regulačních proteinových podjednotek. U některých organismů byly identifikovány variace v proteinech SMC. Například savci mají verzi SMC1 specifickou pro meiózu nazvanou SMC1β [12] . Nematoda Caenorhabditis elegans má specifickou verzi SMC4, která hraje roli při kompenzaci dávkování [13] .
Tabulka ukazuje podskupiny a variabilní komplexy SMC-protein v různých eukaryotických organismech.
Podskupina
|
Komplex
|
S.cerevisiae
|
S. pombe
|
C.elegans
|
D. melanogaster
|
Obratlovci
|
SMC1α
|
kohesin
|
smc1
|
Psm1
|
SMC-1
|
DmSmc1
|
SMC1α
|
SMC2
|
Kondensin
|
smc2
|
Střih 14
|
MIX-1
|
DmSmc2
|
CAP-E/SMC2
|
SMC3
|
kohesin
|
smc3
|
Psm3
|
SMC-3
|
DmSmc3
|
SMC3
|
SMC4
|
Kondensin
|
smc4
|
Střih3
|
SMC-4
|
DmSmc4
|
CAP-C/SMC4
|
SMC5
|
SMC5-6
|
smc5
|
smc5
|
C27A2.1
|
CG32438
|
SMC5
|
SMC6
|
SMC5-6
|
smc6
|
Smc6/Rad18
|
C23H4.6, F54D5.14
|
CG5524
|
SMC6
|
SMC1p
|
kohesin (meióza)
|
-
|
-
|
-
|
-
|
SMC1p
|
Varianta SMC4
|
komplex kompenzace dávky
|
-
|
-
|
DPY-27
|
-
|
-
|
Molekulární struktura
Primární struktura
Proteiny SMC jsou poměrně velké polypeptidy a obsahují 1000 až 1500 aminokyselinových zbytků. Dva kanonické motivy vázající nukleotidy (ATP-binding), známé jako motivy Walker A a Walker B, jsou umístěny odděleně v N-terminální a C-terminální doméně, v daném pořadí. Mají modulární strukturu a skládají se z následujících podjednotek:
- Walker Motiv vázající ATP
- dvoucívková oblast I ( coiled-coil oblast I )
- oblast pantu _
- oblast dvojité cívky II ( oblast cívky II )
- Walker B ATP-vazebný motiv.
Sekundární a terciární struktura
Dimer SMC tvoří strukturu ve tvaru V se dvěma dlouhými dvouvláknovými rameny [14] [15] . Na koncích molekuly proteinu tvoří N-terminální a C-terminální fragmenty společně doménu vázající ATP. Druhý konec molekuly se nazývá „ pantová oblast “. Dva samostatné proteiny SMC dimerizují ve svých pantových oblastech, což vede k dimeru ve tvaru V [16] [17] . Délka každého ramene dvoušroubovice je ~50 nm. Takové dlouhé "antiparalelní" dvoušroubovicové struktury jsou jedinečné a nacházejí se pouze v proteinech SMC (stejně jako v jejich homologech, jako je Rad50 ). ATP-vazebná doména SMC proteinů je strukturně podobná ABC transportérům, velké rodině transmembránových proteinů , které se specializují na pohyb malých molekul přes membrány.
Geny kódující proteiny
Proteiny SMC u lidí jsou kódovány následujícími geny:
Viz také
Poznámky
- ↑ Losada A., Hirano T. Dynamické molekulární linkery genomu: první dekáda proteinů SMC // Genes Dev : journal . - 2005. - Sv. 19 , č. 11 . - S. 1269-1287 . - doi : 10.1101/gad.1320505 . — PMID 15937217 .
- ↑ Nasmyth K., Haering CH Struktura a funkce SMC a kleisinových komplexů. (anglicky) // Annu. Rev. Biochem. : deník. - 2005. - Sv. 74 . - str. 595-648 . - doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133219 . — PMID 15952899 .
- ↑ Huang CE, Milutinovich M., Koshland D. Prsteny, náramek nebo patentky: módní alternativy pro komplexy Smc (anglicky) // Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci : journal. - 2005. - Sv. 360 , č.p. 1455 . - str. 537-542 . - doi : 10.1098/rstb.2004.1609 . — PMID 15897179 .
- ↑ Britton RA, Lin DC, Grossman AD. . Charakterizace prokaryotického proteinu SMC zapojeného do dělení chromozomů., str. 1254–1259.
- ↑ Niki H., Jaffé A., Imamura R., Ogura T., Hiraga S. Nový gen mukB kóduje 177 kd protein s doménami coiled-coil zapojenými do dělení chromozomů E. coli EMBO// : deník. - 1991. - Sv. 10 , č. 1 . - S. 183-193 . — PMID 1989883 .
- ↑ Michaelis C, Ciosk R, Nasmyth K. . Kohesiny: chromozomální proteiny, které zabraňují předčasné separaci sesterských chromatid, s. 35–45.
- ↑ Guacci V, Koshland D, Strunnikov A. . Přímá souvislost mezi kohezí sesterských chromatid a kondenzací chromozomů odhalila analýza MCD1 u S. cerevisiae, str. 47–57.
- ↑ Losada A, Hirano M, Hirano T. . Identifikace proteinových komplexů Xenopus SMC nezbytných pro kohezi sesterských chromatid, S. 1986–1997.
- ↑ Hirano T, Kobayashi R, Hirano M. . Kondensiny, chromozomový kondenzační komplex obsahující XCAP-C, XCAP-E a Xenopus homolog proteinu Drosophila Barren, s. 511–21.
- ↑ Ono T, Losada A, Hirano M, Myers MP, Neuwald AF, Hirano T. . Diferenciální příspěvky kondenzinu I a kondenzinu II k architektuře mitotických chromozomů v buňkách obratlovců, s. 109–21.
- ↑ Fousteri MI, Lehmann AR. . Nový proteinový komplex SMC v Schizosaccharomyces pombe obsahuje opravný protein Rad18 DNA, str. 1691–1702.
- ↑ Revenkova E, Eijpe M, Heyting C, Gross B, Jessberger R. . Nová meióza-specifická izoforma savce SMC1 , str. 6984–6998.
- ↑ Chuang PT, Albertson DG, Meyer BJ. . DPY-27: homolog chromozomového kondenzačního proteinu, který reguluje kompenzaci dávky C. elegans prostřednictvím asociace s chromozomem X, str. 459–474.
- ↑ Melby TE, Ciampaglio CN, Briscoe G, Erickson HP. . Symetrická struktura strukturního udržování chromozomů (SMC) a MukB proteinů: dlouhé, antiparalelní coiled coils, složené na flexibilním pantu., str. 1595–1604.
- ↑ Anderson DE, Losada A, Erickson HP, Hirano T. . Kondensin a kohezin vykazují různé konformace ramen s charakteristickými úhly závěsu., str. 419–424.
- ↑ Haering CH, Löwe J, Hochwagen A, Nasmyth K. . Molekulární architektura SMC proteinů a kvasinkový kohesinový komplex., s. 773–788.
- ↑ Hirano M, Hirano T. . Pantově zprostředkovaná dimerizace proteinu SMC je nezbytná pro jeho dynamickou interakci s DNA., str. 5733–5744.