Elastin
Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od
verze recenzované 13. července 2019; kontroly vyžadují
17 úprav .
Elastin
|
---|
|
|
Symboly
| tropoelastinelastinELN |
---|
Externí ID |
GeneCards:
|
---|
Druhy |
Člověk |
Myš |
---|
Entrez |
|
|
---|
Soubor |
|
|
---|
UniProt |
|
|
---|
RefSeq (mRNA) |
| |
---|
RefSeq (protein) |
| |
---|
Locus (UCSC) |
n/a
| n/a
|
---|
Vyhledávání PubMed |
| n/a |
---|
Upravit (člověk) | |
Elastin je protein pojivové tkáně s elasticitou.
Složení
Elastin je fibrilární protein s molekulovou hmotností asi 68 kDa [1] . Tento protein obsahuje asi 27 % glycinu , 19 % alaninu , 10 % valinu , 4,7 % leucinu . Přítomnost velkého množství hydrofobních radikálů brání vytvoření stabilní globule , v důsledku čehož polypeptidové řetězce elastinu netvoří pravidelné sekundární a terciární struktury [2] .
Syntéza
Elastin u savců je kódován ELN genomem [1] [3] a je syntetizován fibroblasty . Syntéza elastinu začíná ve fibroblastech tvorbou prekurzoru elastinu, proteinu tropoelastinu. Tropoelastin je rozpustný monomer, jehož hydrofilní oblasti jsou obohaceny o lysinové zbytky . V mezibuněčné matrix za účasti lysyloxidázy závislé na mědi dochází k oxidaci lysinových zbytků na allisin, které tvoří příčné vazby stabilizující molekulu elastinu. V důsledku dalších posttranslačních modifikací lysinových zbytků ve složení molekul elastinu se objevují i atypické aminokyseliny desmosin a isodesmosin , které mohou být součástí více peptidových řetězců současně. Díky tomu se elastinová vlákna spojují do sítě se silnými kovalentními vazbami [2] .
Dělení
Elastin se vyznačuje nerozpustností, vysokou stabilitou a nízkou rychlostí metabolismu. Většina proteináz není schopna rozložit elastin. Na štěpení elastinu při restrukturalizaci pojiva se podílí elastáza polymorfonukleárních leukocytů endopeptidáza, která přednostně štěpí vazby tvořené karboxylovými skupinami alifatických aminokyselin. Je aktivní v mírně alkalickém prostředí (pH 7,5-8,5) a hydrolyzuje v extracelulárním prostoru nejen elastin, ale i další proteiny – proteoglykany, hemoglobin, kolagen, imunoglobuliny. Aktivita elastázy inhibuje protein α 1 -antitrypsin (α 1 -AT). Největší množství α 1 -AT je syntetizováno v játrech a nachází se v krvi. Ve tkáních je α 1 -AT syntetizován makrofágy [2] .
Při trávení masité potravy je elastin hydrolyzován pankreatickým enzymem pankreatickou elastázou.
Je dobře absorbován tělem obratlovců prostřednictvím potravního řetězce. Mezi produkty s největším obsahem elastinu patří především mořské plody, zejména měkkýši, hlavonožci a korýši, dále masné výrobky, zejména vepřové a hovězí maso a z rostlinných produktů mořské řasy.
Funkce v těle
Elastin se spolu s kolagenem a některými dalšími fibrilárními proteiny nachází v mezibuněčné látce ( matrice ) pojivové tkáně a tvoří trojrozměrnou síť proteinových vláken. Tato síť je důležitá nejen pro mechanickou pevnost tkáně, ale také zajišťuje kontakty mezi buňkami, tvoří migrační dráhy buněk, po kterých se mohou pohybovat (například během embryonálního vývoje), izoluje různé buňky a tkáně od sebe ( například zajišťuje klouzání ve spojích ) [4] .
Elastin plní důležité funkce v orgánech vystavených neustálému natahování a stlačování, například v tepnách , plicích , kůži , šlachách a různých svěračích [5] . Elastinová a kolagenová vlákna pomáhají orgánům obnovit jejich původní rozměry po natažení, například při sevření kůže nebo po vyprázdnění močového měchýře [6] . S poklesem tvorby desmosinů (nebo jejich nepřítomností) se příčné vazby mezi elastinovými vlákny tvoří v nedostatečném množství nebo se netvoří vůbec. V důsledku toho klesá pevnost v tahu elastických tkání a objevují se takové poruchy, jako je tenkost, letargie, roztažnost, to znamená, že se ztrácejí jejich vlastnosti podobné pryži . Klinicky se tyto poruchy mohou projevovat kardiovaskulárními změnami ( aneuryzmata a ruptury aorty , chlopenní vady ), častým zápalem plic a emfyzémem [7] . Při poruše syntézy elastinu v těle v důsledku mutace genu ELN se rozvíjí dědičné arteriální onemocnění – supravalvulární aortální stenóza (SVAS) [3] .
Poznámky
- ↑ 1 2 Human Elastin v Uniprot Protein Database
- ↑ 1 2 3 Biochemie tkání a tekutin dutiny ústní: učebnice / Vavilova T.P. - 2. vyd., opraveno. a doplňkové - 2008. - 208 s. : nemocný.
- ↑ 1 2 Curran, Mark E.; Atkinson, Donald L.; Ewart, Amanda K.; Morris, Colleen A.; Leppert, Mark F.; Keating, Mark T. Gen elastinu je narušen translokací spojenou se supravalvulární aortální stenózou // Cell : journal. - Cell Press , 1993. - 9. dubna ( roč. 73 , č. 1 ). - S. 159-168 . - doi : 10.1016/0092-8674(93)90168-P .
- ↑ Ya, Kolman, K.-G. Rem. Vizuální biochemie
- ↑ Urologie: učebnice / B.K. Komyakov. - 2012. - 464 s.: nemoc.
- ↑ Multifotonová mikroskopie při studiu morfologických znaků radiačně indukovaných poranění močového měchýře. S. S. Kuzněcov, V. V. Dudenková, M. V. Kochueva, E. B. Kiseleva, N. Yu. Ignatieva, O. L. Zacharkina, E. A. Sergeeva, K. V. Babak, A. V. Maslennikov. Moderní technologie v medicíně, 2016, ročník 8, číslo 2, s. 31-39.
- ↑ Biochemie: Proc. pro univerzity, Ed. E.S. Severina., 2003. 779 s. ISBN 5-9231-0254-4 (nedostupný odkaz) . Získáno 27. 8. 2016. Archivováno z originálu 4. 9. 2016. (Ruština)
Slovníky a encyklopedie |
|
---|
V bibliografických katalozích |
|
---|