| Aspartátaminotransferáza | |
|---|---|
| Aspartátaminotransferáza z Escherichia coli spojená s kofaktorem pyridoxalfosfátem [1] . | |
| Identifikátory | |
| Kód KF | 2.6.1.1 |
| Číslo CAS | 9000-97-9 |
| Enzymové databáze | |
| IntEnz | pohled IntEnz |
| BRENDA | Vstup BRENDA |
| ExPASy | NiceZyme pohled |
| MetaCyc | metabolická dráha |
| KEGG | Vstup do KEGG |
| PRIAM | profil |
| Struktury PNR | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsoučet |
| Genová ontologie | AmiGO • EGO |
| Vyhledávání | |
| PMC | články |
| PubMed | články |
| NCBI | NCBI proteiny |
| CAS | 9000-97-9 |
| Mediální soubory na Wikimedia Commons | |
Aspartátaminotransferáza ( AST , AsAt ; také glutamát oxaloacetát transamináza ) je endogenní enzym ze skupiny transferáz , podskupiny aminotransferáz (transamináz).
Aspartátaminotransferáza se stala prvním proteinem , jehož aminokyselinovou sekvenci (tj. primární strukturu ) stanovili sovětští vědci [2] . To bylo provedeno ve společné práci dvou laboratoří: Ústavu molekulární biologie Akademie věd SSSR pod vedením A. E. Braunshteina a Ústavu bioorganické chemie pojmenovaný po M. M. Shemyakinovi z Akademie věd SSSR [3]. pod vedením Yu.A.Ovchinnikova , jehož výsledky byly publikovány v roce 1972 [4] . Studovali aspartátaminotransferázu z cytosolu prasečího srdce , který se skládá ze dvou identických podjednotek, každá po 412 aminokyselinových zbytcích. Za odhalení struktury tohoto proteinu byl tým vědců oceněn Leninovou Komsomolovou cenou v oblasti vědy a techniky za rok 1975 [5] .
Enzym katalyzuje přeměnu oxaloacetátu na aspartát přenosem NH 3 do první molekuly. Druhým reakčním produktem je a-ketoglutarát . Reakce hraje důležitou roli při uvolňování NH 3 z aminokyselin, který je následně zpracován v močovinovém cyklu , protože aspartát získaný během reakce je potřebný k vytvoření argininosukcinátu (2. reakce cyklu). Reverzní reakce navíc umožňuje konverzi aspartátu na oxalacetát. Metabolismus aspartátu (ale i dalších aminokyselin, které se v procesu svého katabolismu stávají oxalacetátem) tak dodává tělu látku potřebnou pro proces glukoneogeneze .
U lidí existují dva geny kódující různé izoenzymy AST:
Aspartátaminotransferáza je široce používána v lékařské praxi pro laboratorní diagnostiku poškození myokardu (srdečního svalu) a jater .
Aspartátaminotransferáza je syntetizována intracelulárně a normálně se do krve dostává jen malá část tohoto enzymu. Při poškození myokardu (například při infarktu myokardu ), jater (s hepatitidou , cholangitidou , primárním nebo metastatickým karcinomem jater) v důsledku cytolýzy (destrukce buněk) tento enzym vstupuje do krevního řečiště, což je detekováno laboratorními metodami. U jaterní cirhózy s cytolytickým syndromem jsou hladiny AST často zvýšené, ale u pokročilé cirhózy ( Child-Pugh třída C) jsou hladiny transamináz zvýšené jen zřídka.
Zvýšení AST, které převyšuje zvýšení ALT , je charakteristické pro poškození srdečního svalu; pokud je index ALT vyšší než AST, pak to zpravidla znamená zničení jaterních buněk.
Normálně je AST 0-31 U/L u žen a 0-41 U/L u mužů.
Normální obsah AST v krvi želvy je 50–130 jednotek/l [6] .