Cytoskelet prokaryot

Prokaryotický cytoskelet je souhrnný název pro všechna strukturní vlákna u prokaryot . V minulosti se věřilo, že prokaryota nemají cytoskelet , ale od počátku 90. let se začaly hromadit důkazy o přítomnosti různých vláken v prokaryotech [2] . Prokaryota mají nejen analogy klíčových proteinů eukaryotického cytoskeletu , ale také proteiny, které nemají analogy v eukaryotech [3] [4] [5] [6] . Cytoskeletální elementy hrají důležitou roli v buněčném dělení , ochraně, udržování tvaru a určování polarity u různých prokaryot [7] [8] .

FtsZ

FtsZ , první popsaný prokaryotický cytoskeletální prvek, tvoří ve středu buňky kruhovou strukturu známou jako Z-kruh, který se během buněčného dělení smršťuje, podobněeukaryotický kontraktilní kruh aktin - myozin . Z-kroužek je vysoce dynamická struktura sestávající z četných svazků protofilament a mechanismy komprese Z-kroužku, stejně jako počet protofilament, zůstávají neznámé. FtsZ funguje jako organizující protein a je nezbytný pro buněčné dělení, přivádí všechny známé proteiny potřebné pro buněčné dělení do místa dělení [9] .

Navzdory funkční afinitě k aktinu je FtsZ homologní s eukaryotickým proteinem tubulinu tvořícím mikrotubuly . Ačkoli srovnání primárních struktur (tj. aminokyselinových sekvencí) FtsZ a tubulinu ukazuje pouze na mírnou podobnost, jejich trojrozměrné struktury jsou pozoruhodně podobné. Navíc, stejně jako tubulin, je monomerní FtsZ vázán na GTP a jeho polymerace s jinými monomery FtsZ probíhá s vynaložením energie GTP, podobně jako k tomu dochází během dimerizace tubulinu [10] . Protože FtsZ je nezbytný pro dělení bakteriálních buněk, může sloužit jako cíl pro antibiotika [11] .

MreB

MreB je bakteriální protein, o kterém se předpokládá, že je analogický eukaryotickému aktinu. Primární struktury aktinu a MreB se málo podobají, ale jejich trojrozměrné struktury a mechanismy polymerace do protofilament jsou velmi podobné. Téměř u všech nekulovitých bakterií je MreB vyžadován k udržení tvaru buňky . MreB je sestaven do sítě protofilament pod buněčnou membránou po celé její ploše [12] . MreB určuje tvar buňky umístěním a aktivitou enzymů syntetizujících peptidoglykany a vytvořením elastické sítě vláken pod buněčnou membránou, která odolává vnějšímu tlaku. V Caulobacter crescentus MreB kondenzuje ze své sítě filamentů do hustého prstence v přepážce těsně před oddělením dvou buněk. Předpokládá se, že je to nutné pro lokalizaci necentrálního septa této bakterie. U polárních bakterií je MreB důležitý pro určení polarity, např. u C. crescentus je zodpovědný za správnou lokalizaci minimálně čtyř polárních proteinů [13] .

Crescentin

Crescentin je analogem eukaryotických intermediárních filamentových proteinů . Na rozdíl od případů popsaných výše mají crescentin a proteiny intermediárních filamentů docela podobné primární struktury, navíc k podobnosti trojrozměrných struktur. Gen creS kódující crescentin je z 25 % identický a ze 40 % podobný genu kódujícímu keratin 19 a z 24 % identický a ze 40 % podobný jadernému laminu A. Kromě toho mají crescentinová vlákna průměr přibližně 10 nm , což spadá do rozmezí průměrů eukaryotických intermediálních filament (8–15 nm) [14] . Crescentin tvoří souvislé vlákno, které se táhne od pólu k pólu podél vnitřního konkávního povrchu ve tvaru půlměsíce bakterie Caulobacter crescentus . K udržení charakteristického tvaru buněk C. crescentus je zapotřebí MreB i crescentin . Předpokládá se, že MreB dává buňkám této bakterie tyčovitý tvar a crescentin ji dále ohýbá do tvaru půlměsíce [1] .

ParM a SopA

ParM je cytoskeletální prvek, který je strukturálně podobný aktinu, ale funguje jako tubulin. Navíc polymeruje obousměrně a vykazuje dynamickou nestabilitu, jak je charakteristické pro polymeraci tubulinu [4] [15] . Tvoří systém s ParR a parC , který je nezbytný pro separaci plasmidů R1 . ParM se váže na ParR, protein vázající DNA , který se specificky váže na 10 přímých repetic v oblasti parC plazmidu R1. ParM je připojen k ParR dvěma konci svého vlákna. Potom se vlákno prodlouží a vytáhne dvě kopie plazmidu R1 v různých směrech [16] . Fungování tohoto systému je podobné dělení chromozomů během buněčného dělení eukaryot a ParM funguje jako tubulin ve štěpném vřeténku, ParR jako kinetochor a parC jako centromera chromozomu . Separace F-plazmidů probíhá podobným způsobem: protein SopA funguje jako cytoskeletální filamentum a protein SopB se váže na sopC oblast F-plazmidu, podobně jako kinetochor a centromera [17] . Aktinu podobný homolog ParM byl také nalezen v Gram-pozitivní bakterii Bacillus thuringiensis . Sestavuje se do struktur podobných mikrotubulům a podílí se na separaci replikovaných plazmidů [18] .

Systém MinCDE

Systém MinCDE je systém vláken, který umístí přepážku přesně uprostřed buňky Escherichia coli . MinC zabraňuje tvorbě septa tím, že interferuje s polymerací FtsZ. MinC, MinD a MinE tvoří spirálovitou strukturu, která obaluje buňku a je spojena s vnitřní stranou membrány proteinem MinD. Šroubovice MinCDE zabírá póly a ukončuje vláknitou strukturu známou jako E-ring, sestávající z proteinu MinE a umístěnou ve střední části polární oblasti. E-kroužek se smrští, přiblíží se k tyči a cestou rozebere spirálu MinCDE. V tomto případě se oddělené součásti E-kroužku shromažďují na opačném pólu a začíná demontáž šroubovice MinCDE z druhého konce. Proces se opakuje a šroubovice MinCDE osciluje mezi polohami na dvou pólech buňky. Tato oscilace pokračuje během buněčného cyklu , díky čemuž je koncentrace proteinu MinC, který inhibuje tvorbu septa, nižší uprostřed buňky než na pólech [19] . Dynamické chování proteinů Min bylo rekonstruováno in vitro , kde umělá lipidová dvojvrstva fungovala jako membránový analog [20] .

Baktofilin

Baktofilin je cytoskeletální protein, který tvoří vlákna v celé buňce tyčinkovitého proteobakteria Myxococcus xanthus [21] . Baktofilin (BacM) je nezbytný pro udržení správného tvaru buněk a integrity buněčné stěny. Buňky M. xanthus postrádající BacM jsou morfologicky deformované: jejich buňky jsou zakřivené a mutanty pro odpovídající gen ( bacM ) se vyznačují sníženou odolností vůči antibiotikům, která působí na buněčnou stěnu. BacM je vyříznut ze své plné velikosti a stává se polymerovatelným. Baktofiliny se také podílejí na udržování tvaru buněk u jiných bakterií, včetně zakřivených buněk Proteus mirabilis [22] , spirální formy Helicobacter pylori [23] , a podílejí se také na tvorbě stonků u Caulobacter crescentus [ 24] .

Krenaktin

Crenactin je aktinový analog nalezený v archaea kmene Crenarchaeota , jmenovitě členů řádu Thermoproteales a Candidatus Korarchaeum [25] . Aminokyselinová sekvence crenactinu má nejvyšší stupeň podobnosti se sekvencí aktinu ze všech známých aktinových homologů [26] . Krenactin byl dobře studován v archaea Pyryobaculum calidifontis a má vysokou specificitu pro ATP a GTP. Všechny druhy, které mají crenaktin, jsou ve tvaru tyče nebo jehly. Bylo prokázáno, že crenactin P. calidifontis tvoří helikální struktury, které se táhnou po celé délce buňky, takže je možné, že crenactin hraje při udržování tvaru buňky stejnou roli jako protein MreB jiných prokaryot [25] [27] .

MamK

Další prokaryotický homolog aktinu MamK se podílí na organizaci magnetosomových membrán . Magnetosomy jsou organely bakterií rodů Magnetospirillum a Magnetococcus , které obsahují krystaly magnetitu obklopené membránou a pomáhají bakterii navigovat v geomagnetickém poli . Magnetosomy jsou v buňce uspořádány za sebou, vždy jsou s nimi spojena dlouhá vlákna MamK proteinů [28] .

Poznámky

1. ↑ 1 2 Gitai Z. Nová biologie bakteriálních buněk: pohyblivé části a subcelulární architektura.  (anglicky)  // Cell. - 2005. - Sv. 120, č. 5 . - S. 577-586. - doi : 10.1016/j.cell.2005.02.026 . — PMID 15766522 .
2. ↑ Bi EF , Lutkenhaus J. Kruhová struktura FtsZ spojená s dělením u Escherichia coli.  (anglicky)  // Nature. - 1991. - Sv. 354, č.p. 6349 . - S. 161-164. - doi : 10.1038/354161a0 . — PMID 1944597 .
3. ↑ Gunning PW , Ghoshdastider U. , Whitaker S. , Popp D. , Robinson R.C. Evoluce kompozičně a funkčně odlišných aktinových vláken.  (anglicky)  // Journal of cell science. - 2015. - Sv. 128, č.p. 11 . - str. 2009-2019. - doi : 10.1242/jcs.165563 . — PMID 25788699 .
4. ↑ 1 2 Popp D. , Narita A. , Lee LJ , Ghoshdastider U. , Xue B. , Srinivasan R. , Balasubramanian MK , Tanaka T. , Robinson RC Nová struktura aktinu podobných vláken z Clostridium tetani.  (anglicky)  // The Journal of biologické chemie. - 2012. - Sv. 287, č.p. 25 . - S. 21121-21129. - doi : 10.1074/jbc.M112.341016 . — PMID 22514279 .
5. ↑ Popp D. , Narita A. , Ghoshdastider U. , Maeda K. , Maéda Y. , Oda T. , Fujisawa T. , Onishi H. , Ito K. , Robinson RC Polymerní struktury a dynamické vlastnosti bakteriálního aktinu AlfA.  (anglicky)  // Journal of molekulární biologie. - 2010. - Sv. 397, č.p. 4 . - S. 1031-1041. - doi : 10.1016/j.jmb.2010.02.010 . — PMID 20156449 .
6. ↑ Wickstead B. , Gull K. Evoluce cytoskeletu.  (anglicky)  // The Journal of cell biology. - 2011. - Sv. 194, č.p. 4 . - S. 513-525. - doi : 10.1083/jcb.201102065 . — PMID 21859859 .
7. ↑ Shih YL , Rothfield L. Bakteriální cytoskelet.  (anglicky)  // Recenze mikrobiologie a molekulární biologie : MMBR. - 2006. - Sv. 70, č. 3 . - S. 729-754. - doi : 10.1128/MMBR.00017-06 . — PMID 16959967 .
8. ↑ Michie KA , Löwe J. Dynamická filamenta bakteriálního cytoskeletu.  (anglicky)  // Annual review of biochemistry. - 2006. - Sv. 75. - S. 467-492. - doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452 . — PMID 16756499 .
9. ↑ Graumann P.L. Cytoskeletální prvky v bakteriích.  (anglicky)  // Současný názor v mikrobiologii. - 2004. - Sv. 7, č. 6 . - S. 565-571. - doi : 10.1016/j.mib.2004.10.010 . — PMID 15556027 .
10. ↑ Desai A. , Mitchison TJ Tubulin a struktury FtsZ: funkční a terapeutické důsledky.  (anglicky)  // BioEssays: novinky a recenze v molekulární, buněčné a vývojové biologii. - 1998. - Sv. 20, č. 7 . - S. 523-527. - doi : 10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L . — PMID 9722999 .
11. ↑ Haydon DJ , Stokes NR , Ure R. , Galbraith G. , Bennett JM , Brown DR , Baker PJ , Barynin VV , Rice DW , Sedelnikova SE , Heal JR , Sheridan JM , Aiwale ST , Chauhan APK . , Srivastava A. , Collins I. , Errington J. , Czaplewski LG Inhibitor FtsZ se silnou a selektivní antistafylokokovou aktivitou.  (anglicky)  // Věda (New York, NY). - 2008. - Sv. 321, č.p. 5896 . - S. 1673-1675. - doi : 10.1126/science.1159961 . — PMID 18801997 .
12. ↑ Kürner J. , Medalia O. , Linaroudis AA , Baumeister W. Nové poznatky o strukturní organizaci eukaryotických a prokaryotických cytoskeletů pomocí kryoelektronové tomografie.  (anglicky)  // Experimentální buněčný výzkum. - 2004. - Sv. 301, č.p. 1 . - S. 38-42. - doi : 10.1016/j.yexcr.2004.08.005 . — PMID 15501443 .
13. ↑ Gitai Z. , Dye N. , Shapiro L. Gen podobný aktinu může u bakterií určovat buněčnou polaritu.  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2004. - Sv. 101, č.p. 23 . - S. 8643-8648. - doi : 10.1073/pnas.0402638101 . — PMID 15159537 .
14. ↑ Ausmees N. , Kuhn JR , Jacobs-Wagner C. Bakteriální cytoskelet: intermediární vláknitá funkce ve tvaru buňky.  (anglicky)  // Cell. - 2003. - Sv. 115, č.p. 6 . - S. 705-713. — PMID 14675535 .
15. ↑ Garner EC , Campbell CS , Mullins RD Dynamická nestabilita v DNA-segregujícím homologu prokaryotického aktinu.  (anglicky)  // Věda (New York, NY). - 2004. - Sv. 306, č.p. 5698 . - S. 1021-1025. - doi : 10.1126/science.1101313 . — PMID 15528442 .
16. ↑ Møller-Jensen J. , Jensen RB , Löwe J. , Gerdes K. Segregace prokaryotické DNA pomocí aktinu podobného filamentu.  (anglicky)  // The EMBO journal. - 2002. - Sv. 21, č. 12 . - S. 3119-3127. - doi : 10.1093/emboj/cdf320 . — PMID 12065424 .
17. ↑ Gitai Z. Segregace plazmidu: objevuje se nová třída cytoskeletálních proteinů.  (anglicky)  // Současná biologie : CB. - 2006. - Sv. 16, č. 4 . - S. 133-136. - doi : 10.1016/j.cub.2006.02.007 . — PMID 16488865 .
18. ↑ Jiang S. , Narita A. , Popp D. , Ghoshdastider U. , Lee LJ , Srinivasan R. , Balasubramanian MK , Oda T. , Koh F. , Larsson M. , Robinson RC Nová aktinová vlákna z Bacillus thuringiensis pro formu nanotu segregace plasmidové DNA.  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2016. - Sv. 113, č.p. 9 . - S. 1200-1205. - doi : 10.1073/pnas.1600129113 . — PMID 26873105 .
19. ↑ Shih YL , Le T. , Rothfield L. Výběr místa dělení u Escherichia coli zahrnuje dynamickou redistribuci proteinů Min ve svinutých strukturách, které se rozprostírají mezi dvěma buněčnými póly.  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2003. - Sv. 100, č. 13 . - S. 7865-7870. - doi : 10.1073/pnas.1232225100 . — PMID 12766229 .
20. ↑ Loose M. , Fischer-Friedrich E. , Ries J. , Kruse K. , Schwille P. Prostorové regulátory pro dělení bakteriálních buněk se samoorganizují do povrchových vln in vitro.  (anglicky)  // Věda (New York, NY). - 2008. - Sv. 320, č.p. 5877 . - S. 789-792. - doi : 10.1126/science.1154413 . — PMID 18467587 .
21. ↑ Koch MK , McHugh CA , Hoiczyk E. BacM, N-koncově zpracovaný baktofilin z Myxococcus xanthus, je zásadní pro správný tvar buněk.  (anglicky)  // Molekulární mikrobiologie. - 2011. - Sv. 80, č. 4 . - S. 1031-1051. - doi : 10.1111/j.1365-2958.2011.07629.x ​​​​. — PMID 21414039 .
22. ↑ Hay NA , Tipper DJ , Gygi D. , Hughes C. Nový membránový protein ovlivňující tvar buněk a mnohobuněčné rojení Proteus mirabilis.  (anglicky)  // Journal of bacteriology. - 1999. - Sv. 181, č.p. 7 . - S. 2008-2016. — PMID 10094676 .
23. ↑ Sycuro LK , Pincus Z. , Gutierrez KD , Biboy J. , Stern CA , Vollmer W. , Salama NR Peptidoglykan síťující relaxace podporuje helikální tvar Helicobacter pylori a kolonizaci žaludku.  (anglicky)  // Cell. - 2010. - Sv. 141, č.p. 5 . - S. 822-833. - doi : 10.1016/j.cell.2010.03.046 . — PMID 20510929 .
24. ↑ Kühn J. , Briegel A. , Mörschel E. , Kahnt J. , Leser K. , Wick S. , Jensen GJ , Thanbichler M. Bactofilins, všudypřítomná třída cytoskeletálních proteinů zprostředkovávajících polární lokalizaci syntázy buněčné stěny v Caulobacter cres .  (anglicky)  // The EMBO journal. - 2010. - Sv. 29, č. 2 . - S. 327-339. - doi : 10.1038/emboj.2009.358 . — PMID 19959992 .
25. ↑ 1 2 Ettema TJ , Lindås AC , Bernander R. Cytoskelet na bázi aktinu u archaea.  (anglicky)  // Molekulární mikrobiologie. - 2011. - Sv. 80, č. 4 . - S. 1052-1061. - doi : 10.1111/j.1365-2958.2011.07635.x . — PMID 21414041 .
26. ↑ Yutin N. , Wolf MY , Wolf YI , Koonin EV Počátky fagocytózy a eukaryogeneze.  (anglicky)  // Přímá biologie. - 2009. - Sv. 4. - S. 9. - doi : 10.1186/1745-6150-4-9 . — PMID 19245710 .
27. ↑ Ghoshdastider U. , Jiang S. , Popp D. , Robinson R.C. Při hledání prvotního aktinového vlákna.  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2015. - Sv. 112, č.p. 30 . - S. 9150-9151. - doi : 10.1073/pnas.1511568112 . — PMID 26178194 .
28. ↑ Taoka A. , Asada R. , Wu LF , Fukumori Y. Polymerizace aktinu podobného proteinu MamK, který je spojen s magnetosomy.  (anglicky)  // Journal of bacteriology. - 2007. - Sv. 189, č.p. 23 . - S. 8737-8740. - doi : 10.1128/JB.00899-07 . — PMID 17905974 .