| Ceruloplasmin (feroxidáza) | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
PDB je čerpáno na základě 1kcw. | |||||||||||||
| |||||||||||||
| Identifikátory | |||||||||||||
| Symbol | CP ; CP-2 | ||||||||||||
| Externí ID | OMIM: 117700 MGI : 88476 HomoloGene : 75 GeneCards : CP Gene | ||||||||||||
| EC číslo | 1.16.3.1 | ||||||||||||
| |||||||||||||
| Profil exprese RNA | |||||||||||||
| Více informací | |||||||||||||
| ortology | |||||||||||||
| Pohled | Člověk | Myš | |||||||||||
| Entrez | 1356 | 12870 | |||||||||||
| Soubor | ENSG00000047457 | ENSMUSG00000003617 | |||||||||||
| UniProt | P00450 | Q61147 | |||||||||||
| RefSeq (mRNA) | NM_000096 | NM_001042611 | |||||||||||
| RefSeq (protein) | NP_000087 | NP_001263177 | |||||||||||
| Locus (UCSC) | Chr 3: 148,88 – 148,94 Mb | Chr 3: 19,96 – 20,01 Mb | |||||||||||
| Hledejte v PubMed | [jeden] | [2] | |||||||||||
| Ceruloplasmin (feroxidáza) | |
|---|---|
| Notový zápis | |
| Symboly | CP ; CP-2 |
| Entrez Gene | 1356 |
| HGNC | 2295 |
| OMIM | 117700 |
| RefSeq | NM_000096 |
| UniProt | P00450 |
| Jiné údaje | |
| Kód KF | 1.16.3.1 |
| Místo | 3. hřeben 3q23 -q24 |
| Informace ve Wikidatech ? | |
Ceruloplasmin je protein obsahující měď (kovový protein) přítomný v krevní plazmě . Ceruloplasmin obsahuje asi 95 % celkového množství mědi v lidském krevním séru [1] . Vrozený nedostatek ceruloplasminu má za následek vývojové vady mozku a jater . Byl popsán v roce 1948 [2] .
Lidský ceruloplasmin má díky svým iontům mědi modrou barvu. Průměrná molekulová hmotnost se pohybuje v rozmezí 150 000-160 000 g/mol [3] . V molekule je 6-7 iontů mědi (Cu +2 ).
Před zavedením mědi do proteinu se nazývá apo ceruloplasmin, poté se nazývá holoceruloplasmin .
Bylo prokázáno, že lidský gen pro ceruloplasmin prochází alternativním sestřihem . [čtyři]
Hlavní aminokyseliny ceruloplasminu jsou: asparagová , glutamová , threonin , glycin , leucin .
Ceruloplasmin se nachází nejen v plazmě lidí a primátů, ale také u prasat, koní, koz, jelenů, psů, koček a dalších zvířat. Protein hraje důležitou enzymatickou roli – katalyzuje oxidaci polyfenolů a polyaminů v plazmě [3] .
Syntéza ceruloplasminu v játrech je prováděna hepatocyty a rychlost tohoto procesu je regulována hormony. Po celý život zůstává hladina tohoto proteinu v plazmě stabilní, s výjimkou novorozeneckého stadia a období těhotenství u žen.
Ceruloplasmin neproniká nebo proniká slabě hematoencefalickou bariérou . V lidském mozku je protein produkován určitými populacemi gliových buněk spojených s mikrocévami a v sítnici buňkami vnitřní jaderné vrstvy. [5] Astrocyty syntetizují speciální formu ceruloplasminu, [6] generovanou alternativním sestřihem a obsahující kotvu GPI , která je pravděpodobně nezbytná pro odstranění železa z buněk CNS . [7]
Snížené hladiny ceruloplasminu jsou zaznamenány u Wilson-Konovalovovy choroby a Menkesovy choroby . V prvním případě je to způsobeno porušením procesu „nakládání“ apoceruloplasminu mědí v důsledku mutace v genu ATP7B . Ve druhém případě je střevní absorpce mědi narušena v důsledku mutací v genu ATP7A .
Koncentrace ceruloplasminu se také zvyšuje se zánětlivými procesy, poraněními.
Řada studií zaznamenala zvýšené hladiny ceruloplasminu u pacientů se schizofrenií . [8] Zvýšené hladiny ceruloplasminu byly také zaznamenány v jediné dosud malé studii u jedinců s obsedantně-kompulzivní poruchou . [9]
U ceruloplasminových knockout myší dochází k ukládání železa v mozečku a mozkovém kmeni, ztrátě dopaminergních neuronů a zhoršené motorické koordinaci. [deset]