Nukleoproteiny

Nukleoproteiny  jsou komplexy nukleových kyselin s proteiny .

Mezi nukleoproteiny patří stabilní komplexy nukleových kyselin s proteiny, které existují v buňce dlouhou dobu jako součást organel nebo strukturních prvků buňky, na rozdíl od různých intermediárních komplexů s krátkou životností „protein – nukleová kyselina“ (komplexy nukleových kyselin s enzymy  - syntetázy a hydrolázy  - při syntéze a degradaci nukleové kyseliny, komplexy nukleových kyselin s regulačními proteiny atd.).

Struktura a udržitelnost

Podle typu nukleových kyselin obsažených v nukleoproteinových komplexech se rozlišují ribonukleoproteiny a deoxyribonukleoproteiny.

Stabilita nukleoproteinových komplexů je zajištěna nekovalentní interakcí. U různých nukleoproteinů přispívají ke stabilitě komplexu různé typy interakcí, zatímco interakce nukleových proteinů mohou být specifické a nespecifické. V případě specifické interakce je určitá oblast proteinu spojena se specifickou ( komplementární k oblasti) nukleotidovou sekvencí, v tomto případě příspěvek vodíkových vazeb vytvořených mezi nukleotidovými a aminokyselinovými zbytky díky prostorové vzájemné korespondenci fragmentů je maximum. V případě nespecifické interakce je hlavním příspěvkem ke stabilitě komplexu elektrostatická interakce záporně nabitých fosfátových skupin polyaniontu nukleové kyseliny s kladně nabitými aminokyselinovými zbytky proteinu.

Příkladem specifické interakce mohou být nukleoproteinové komplexy  podjednotek rRNA ribozomů ; nespecifická elektrostatická interakce je charakteristická pro komplexy chromozomální DNA - chromatin a komplexy DNA - protaminy hlaviček spermií některých zvířat.

Nukleoproteiny se disociují na proteiny a nukleové kyseliny, když jsou vystaveny látkám, které ruší nebo oslabují nekovalentní vazby:

• zvýšené koncentrace solí nebo močoviny zvyšující iontovou sílu roztoku ,
• iontové povrchově aktivní látky ,
• některé polární organické sloučeniny ( formamid a dimethylformamid , fenol atd.).

Některé nukleoproteiny (ribozomální subčástice, virové nukleokapsidy) mají schopnost samosestavy, to znamená tvořit za vhodných podmínek nukleoproteiny in vitro bez účasti buněčných struktur nebo činidel; takové samosestavení je možné v případě specifických interakcí nukleových proteinů (rozpoznání nukleových bílkovin). V každém případě při tvorbě nukleoproteinů dochází k významným konformačním změnám v nukleových kyselinách a v některých případech i v proteinech, které tvoří nukleoproteinový komplex.

Distribuce a biologická role

Nukleové kyseliny procházejí nejsilnějšími konformačními změnami při tvorbě nukleoproteinů a tyto změny jsou nejvýraznější v případě tvorby deoxyribonukleoproteinů. Na rozdíl od jednovláknové RNA, která je schopna tvořit sekundární a terciární struktury díky antiparalelnímu komplementárnímu párování sousedních segmentů řetězce, dvouvláknová DNA takovou možnost nemá a existuje v roztocích ve formě mnohem volnějších závitů ve srovnání s tzv. kompaktní RNA globule . Vazba DNA na silně bazické proteiny ( histony a protaminy ) v důsledku elektrostatické interakce však vede k mnohem hustěji zabaleným nukleoproteinovým komplexům - chromatinům, které poskytují kompaktní úložiště DNA a tím i dědičnou informaci ve složení eukaryotických chromozomů. Na druhé straně velká konformační mobilita RNA a její katalytické vlastnosti vedou k široké škále ribonukleoproteinů, které plní různé funkce.

Deoxyribonukleoproteiny

• Chromatin  je komplex DNA s histony v eukaryotických somatických buňkách . V důsledku elektrostatické interakce se vlákno DNA dvakrát otočí kolem oktameru histonového komplexu H2a, H2b, H3 a H4, čímž se vytvoří nukleozomy spojené řetězcem DNA. Po navázání na komplex histonu H1 tvoří šest nukleozomů kruhový komplex, v důsledku čehož chromatin kondenzuje za vzniku fibrilární struktury, která je poté schopna kondenzovat na heterochromatin , když je připojena topoizomeráza II a řada pomocných proteinů . DNA vázaná v takovém nukleoproteinovém komplexu není transkribována .
• Nukleoprotaminy jsou komplexem DNA s protaminy ve spermiích obratlovců, měkkýšů a některých druhů hmyzu. Díky vysoké zásaditosti protaminů a jejich menší velikosti ve srovnání s histony je DNA v nukleoprotaminech zabalena mnohem hustěji než v somatických buňkách – v důsledku tvorby neutrálního komplexu DNA s protaminy tvoří nukleoprotaminy husté toroidní struktury obsahující ~50 000 páry bází, spojené krátkými úseky DNA, které se vážou k jadernému skeletu . Toroidy zase během kondenzace nukleoprotaminu tvoří fibrily, ve kterých jsou zabaleny do „hromady“. Taková hustá organizace nukleoprotaminů poskytuje ochranu DNA spermií před vnějšími faktory.
• Samostatnou důležitou třídou deoxyribonukleoproteinů jsou virové nukleoproteiny. Replikace genetického materiálu virů obsahujících DNA vyžaduje přenos virové DNA do buněčného jádra a tento transport a průnik do jádra se provádí ve formě nukleoproteinových komplexů, jejichž proteiny nesou specifické oblasti - signály jaderné lokalizace (NLS), které zajišťují transport jadernými póry .

Ribonukleoproteiny

Buňky obsahují největší množství dvou tříd ribonukleoproteinů:

• Nukleoproteinové komplexy ribozomální RNA (rRNP) jsou podjednotky ribozomů  - organely, na kterých probíhá translace mRNA a syntéza proteinů . Ribozomy jsou agregáty dvou různých podjednotek rRNP.
• Malé jaderné ribonukleoproteiny (snRNP) jsou nukleoproteinové komplexy malých jaderných RNA , které jsou podjednotkami spliceosomů (účastnících se sestřihu jaderných transkriptů  , prekurzorů zralých RNA).
• Nukleoproteinové komplexy mRNA jsou matricové ribonukleoproteiny (mRNP), v ruskojazyčné literatuře často nazývané informosomy (název navrhl analogicky se synonymním názvem mRNA - informační RNA A. S. Spirin , který takové komplexy identifikoval v roce 1964 v cytoplazmě rybí embrya ). Biologická role mRNP je velmi různorodá: pravděpodobně se podílejí na transportu mRNA, stabilizaci (ochrana před degradací během transportu) a translační regulaci. mRNP jsou také chemicky nejrozmanitější třídou nukleoproteinů a jejich diverzita je určována transkriptomem, tj. celkovým počtem mRNA syntetizovaných v buňce.

Nukleokapsidy virů

Nukleokapsidy virů jsou poměrně hustě sbalené komplexy proteinů s nukleovou kyselinou (DNA nebo RNA u retrovirů ) a jsou funkčně i strukturně podobné chromatinu, což představuje kompaktní formu virového genomu .

Existují dva hlavní typy nukleokapsidových struktur: tyčinkovité (vláknité) nebo kulovité ("izometrické").

V prvním případě jsou navázané proteinové podjednotky periodicky uspořádány podél vlákna nukleové kyseliny tak, že se stočí do spirály a vytvoří jakýsi „obrácený nukleozom“, ve kterém se na rozdíl od eukaryotických nukleozomů proteinová část nenachází. uvnitř, ale vně konstrukce. Tato nukleokapsidová struktura je typická pro rostlinné viry (zejména virus tabákové mozaiky ) a myxo- , paramyxo- a rhabdoviry , jejichž nukleokapsidy jsou šroubovité.

V izometrických strukturách je balení nukleové kyseliny virového genomu složitější: nukleokapsidové obalové proteiny jsou relativně slabě asociovány s nukleovou kyselinou nebo nukleoproteiny, což klade minimální omezení na způsob balení nukleové kyseliny. V tomto případě mohou být nukleoproteiny „jádra“ velmi složitě organizovány: například u papovavirů tvoří dvouvláknová kruhová DNA, která se váže na histony, struktury velmi podobné nukleozomům.

Literatura

• A. S. Voronina. Translační regulace v raném vývoji. Pokroky v biologické chemii, vol. 42, 2002, str. 139-160
• A. S. Spirin. Ribonukleové kyseliny jako centrální článek živé hmoty. Bulletin Ruské akademie věd, roč. 73, č. 2, s. 117-127 (2003) Archivováno 5. března 2016 na Wayback Machine
• H. Hieronimus, P. Silver. Systémový pohled na biologii mRNP // Genes & Development Archived 27. září 2007 na Wayback Machine
• Virologie (ed. B. Fields a D. Knipe). M.: Mir, 1989.

Slovníky a encyklopedie	Velká Katalánština Velký Rus Nový Britannica (online)
V bibliografických katalozích	BNF : 12517842b J9U : 987007538643905171 LCCN : sh85093155 NDL : 00564767