Kofaktor F430

F 430  je prostetická skupina enzymu methylkoenzym-M-reduktáza. Byl nalezen v metanogenních Archaea [1] . Tento enzym katalyzuje uvolňování metanu v konečné fázi methanogeneze :
CH 3 -S-CoM + HS-CoB → CH 4 + CoB-SS-CoM

Corfin v kontextu jiných tetrapyrrolů

Příroda využívá různé tetrapyrroly  - hemy , chlorofyl a kobalamin . F 430 je nejvíce redukovaný přírodní tetrapyrrol - má pouze pět dvojných vazeb . Tento exkluzivní derivát tetrapyrrolu se nazývá korfin . Kvůli relativnímu nedostatku konjugovaných vazeb je spíše žlutá než jasně purpurová červená více nenasycených tetrapyrrolů. Je to také jediný derivát tetrapyrrolu obsahující nikl . Ni(II) je příliš malý pro vazebné místo N4 korphinu, což způsobuje, že makrocyklus nabude více smrštěného tvaru.

Navrhovaný mechanismus metanogeneze

Aktivní forma F 430 obsahuje Ni(I), podobně jako redukovaný kofaktor B 12 obsahující Co(I). Vezmeme-li v úvahu, že elektrony Co(I) jsou ve stavu d 8 a jsou tedy demagnetické, elektrony Ni(I) jsou ve stavu d 9 a jsou paramagnetické. Mechanismus, kterým příroda ruší vazbu CH3-S v methyl koenzymu M, není dosud plně objasněn, i když je známo, že koenzym B a koenzym M mohou přecházet do kanálu končícího v axiálním místě niklu. Pravděpodobný mechanismus zahrnuje přenos elektronů z Ni(I) (takže se z něj stane Ni(II)) a tento přenos elektronů zahájí tvorbu CH 4 . V důsledku kombinace methyl-CoM radikálu s HS skupinou koenzymu se uvolní proton (H + ), který zachytí jeden elektron, odebere ho Ni(II) a redukuje Ni(I) [2] .

Struktura F 430 byla zkoumána pomocí rentgenové krystalografie a nukleární magnetické rezonance [3] .

Bezkyslíková oxidace metanu

F 430 se nachází ve vysokých koncentracích v bakteriích, které se zdají být zapojeny do reverzní metanogeneze, během níž se metan přeměňuje na methyl-Com. V organismech, které provádějí tuto úžasnou reakci, je až 7 % a hmotnosti bílkovin niklu [4] .

Zdroje

1. ↑ Thauer RK Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson  //  Microbiology : journal. - 1998. - Sv. 144 , č. 9 . - S. 2377-2406 . - doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . — PMID 9782487 .
2. ↑ Finazzo C., Harmer J., Bauer C., et al. Koenzym B indukoval koordinaci koenzymu M přes jeho thiolovou skupinu k Ni(I) F 430 v aktivní methyl-koenzym M reduktáze  (anglicky)  // J. Am. Chem. soc. : deník. - 2003. - Duben ( roč. 125 , č. 17 ). - str. 4988-4989 . - doi : 10.1021/ja0344314 . — PMID 12708843 .
3. ↑ Farber G., Keller W., Kratky C., Jaun B., Pfaltz A., Spinner C., Kobelt A., Eschenmoser A. Koenzym F 430 z metanogenních bakterií: Kompletní přiřazení konfigurace na základě rentgenové analýzy 12,13-diepi-F430 pentamethylesteru a n NMR spektroskopie  // Helvetica Chimica  Acta : deník. - 1991. - Sv. 74 . - str. 697-716 .
4. ↑ Kruger M., Meyerdierks A., Glockner F.O., et al. Nápadný niklový protein v mikrobiálních podložkách, které anaerobně oxidují metan  //  Nature : journal. - 2003. - prosinec ( roč. 426 , č. 6968 ). - S. 878-881 . - doi : 10.1038/nature02207 . — PMID 14685246 .