Chitinázy

Chitinázy ( EC 3.2.1.14 ) jsou enzymy , které katalyzují degradaci chitinu , působí nejčastěji jako endoenzymy odštěpující chitooligosacharidy dlouhé 2–6 N-acetylglukosaminových zbytků [1] . Chitinázy patří do skupiny O-glykosidických hydroláz , které přerušují glykosidickou vazbu mezi dvěma nebo více sacharidovými zbytky nebo mezi sacharidovou a nesacharidovou složkou. Takové hydrolázy jsou seskupeny do rodin na základě jejich aminokyselinové sekvence. V současné době je známo 110 rodin těchto enzymů [2] , většina chitináz patří do rodin GH18 a GH19 [3] , jedna (patřící do hmyzu z řádu Coleoptera Gastrophysa atrocyanea ) patří do rodiny GH48. Jejich nejdůležitější vlastnosti jsou uvedeny v tabulce 1.

Všechny organismy obsahující chitin produkují chitinázy, které pravděpodobně potřebují pro morfogenezi buněčné stěny nebo exoskeletu [3] . Mnoho bakteriálních druhů rodů Bacillus , Pseudomonas a Streptomyces je schopno využívat chitin jako jediný zdroj uhlíku díky sekreci chitináz [4] [5] [6] . Kromě toho je produkce chitináz mnoha organismy důležitým ochranným faktorem proti expozici různým patogenům . Chitinázy patří do třídy proteinů PR-3 [3] . Podle své aminokyselinové sekvence se PR-3 proteiny dále dělí do čtyř tříd. Chitinázy třídy I obsahují doménu podobnou heveinu vázající chitin a vysoce konzervovanou centrální oblast oddělenou od domény heveinu pantovou oblastí. Chitinázy třídy II jsou podobné chitinasám třídy I, ale postrádají heveinovou doménu. Chitinázy třídy III nevykazují žádnou významnou homologii s chitinasami jiných tříd. Chitinázy třídy IV jsou podobné chitinasám třídy I, ale v této třídě enzymů chybí významné oblasti.

Klasifikace míst vázajících sacharidy

Důležitou roli v klasifikaci chitináz a chitinolytických komplexů hrají tzv. chitin-binding domains (ChBDs), které patří do různých rodin modulů vázající sacharidy (CBM). Mezi rodinami obsahujícími chitin -vazebné domény lze rozlišit 4 hlavní: CBM12, CBM14, CBM18, CBM19 (viz tabulka 2).

CBM působí jako pojivo pro různé polysacharidové substráty, které jsou často ve vodě nerozpustné. Sekvence kódující CBM mohou být buď v genu pro chitinázu, nebo mohou mít svůj vlastní ORF , jehož produktem je odpovídající protein vázající sacharid [12] .

Štěpení chitinu chitinasami in vivo v bakteriích

V procesu degradace chitinu bakteriemi se účastní několik enzymů , které tvoří chitinolytický komplex. Depolymerázy štěpí chitin na chitooligosacharidy, N-acetylglukosamin a chitobiózu ; v důsledku práce deacetyláz vzniká chitosan . Chitooligosacharidy jsou pak transportovány do periplazmatického prostoru , možná přes specifické poriny vnější membrány , kde jsou štěpeny na N-acetylglukosamin chitodextrinázami. Chitobióza , pronikající do periplazmatického prostoru přes nespecifické poriny , je částečně štěpena na N-acetylglukosamin periplazmatickými N-acetylglukosaminidázami, částečně transportována do buněčné cytoplazmy , kde je štěpena cytoplazmatickými N-acetylglukosaminidázami za vzniku dalšího množství N-acetylglukosaminu. Na druhé straně je N-acetylglukosamin postupně přenášen do cytoplazmy a zapojen do buněčného metabolismu [13] .

Fyziologická role chitináz

Přítomnost chitináz byla zjištěna v obrovském množství živých organismů. Mnoho z nich, jako je hmyz , korýši nebo houby , obsahuje chitin ; ostatní - bakterie , vyšší rostliny , obratlovci  - neobsahují chitin .

Všechny organismy obsahující chitin produkují chitinázy, které pravděpodobně potřebují pro morfogenezi buněčné stěny nebo exoskeletu [3] . Mnoho bakteriálních druhů rodů Bacillus , Pseudomonas a Streptomyces je schopno využívat chitin jako jediný zdroj uhlíku díky sekreci chitináz [4] [5] . Kromě toho je produkce chitináz mnoha organismy důležitým ochranným faktorem proti expozici různým patogenům .

U členovců se chitinázy účastní procesů línání a trávení . Produkty hydrolýzy chitinu se zpravidla podílejí na syntéze nové kutikuly [14] . Model růstu buněčné stěny houby navržený Bartnicki-Garciou (1973) [15] naznačuje úlohu lytických enzymů při udržování rovnováhy mezi syntézou buněčné stěny a lýzou během růstu apikálního mycelia . Důkaz o společné práci chitináz a chitinsyntáz byl získán jako výsledek objevu aktivity těchto enzymů v procesech klíčení spor u Mucor mucedo [16] , exponenciálního růstu u Mucor rouxii [17] a Candida albicans [18 ] , stejně jako objev aktivity chitinázy i chitinsyntázy ve stejné frakci izolované z buněčné stěny M. mucedo [19] . Sahai a kol. (1993) [20] prokázali, že chitinázy jsou přítomny při bobtnání a klíčení spor , tvorbě sporangií , jakož i při mechanickém poškození u Choanephora cucurbitarum a dalších zygomycet .

Díky aktivitě chitináz probíhá ve zralých plodnicích Corpinus lagopus proces autolýzy . Chitinolytické enzymy jsou detekovány krátce po začátku uvolňování spór . Spolu s jinými lytickými enzymy se chitinázy nacházejí ve vakuolách ; jejich funkce v intracelulárním trávení není jasná. Aktivita enzymu se objevuje krátce před začátkem autolýzy hymenálních plotének [21] . Když se metabolická aktivita v senescentních buňkách zpomalí, chitináza pasivně vstupuje do buněčné stěny . Bylo prokázáno, že mnoho enzymů zapojených do procesu autolýzy , včetně chitináz, se váže na subapikální stěny Neurospora crassa a Aspergillus nidulans [22] . Tato data naznačují, že chitinázy se účastní procesu větvení hyf . Plísňové chitinázy tedy hrají důležitou roli v procesech, jako je apikální růst, bobtnání a klíčení spor , uvolňování spór , buněčné dělení a větvení mycelia [23] .

Značně zajímavá je vyhlídka na použití těchto enzymů jako ochranných činidel proti patogenním organismům obsahujícím chitin, jako jsou houby a hmyz . Odolnosti vůči patogenům lze dosáhnout degradací jejich životně důležitých struktur, jako je peritrofická membrána nebo hmyzí kutikula , buněčná stěna plísní , nebo uvolňováním látek, které způsobují ochrannou reakci o něco později [24] .

Chitinolytické enzymy jako faktor antagonismu bakteriálních kmenů

První studie bakteriálních chitinolytických enzymů jako možného faktoru antagonismu pocházejí z počátku 60. let 20. století, kdy bylo publikováno několik prací o antifungální aktivitě půdních chitinolytických bakterií rodů Bacillus a Pseudomonas [25] [26] . Bylo zjištěno, že buněčná stěna houby , která obsahuje chitin jako hlavní strukturální složku, může být zničena bakteriálními chitinasami. Následné experimenty využívající purifikované chitinázy, chitináza-negativní mutanty a chitináza-pozitivní transformanty jasně prokázaly účast chitináz na mykolýze [27] [28] [29] [30] . K dnešnímu dni se ukázalo, že koncové úseky houbových hyf jsou zvláště citlivé na působení bakteriálních chitináz , protože právě v těchto částech mycelia se syntetizují chitinová vlákna [31] .

Skutečná role bakteriálních chitináz v mykolytickém procesu však není zcela jasná. Bylo zjištěno, že mechanismus, kterým se provádí inhibice růstu hub chitinasami, není v žádném případě vždy prováděn kvůli jejich chitinolytické aktivitě. V tomto ohledu je pozoruhodné, že bakteriální chitinázy patřící do rodiny 18 nemají žádnou antifungální aktivitu. Navíc není zcela jasné, zda rozdíl ve struktuře nebo enzymatické aktivitě chitináz souvisí s jejich potenciální antifungální aktivitou. Mnoho studií využívajících indukovanou mutagenezi , navržených ke stanovení obecných vlastností antifungální aktivity chitinázy, neodhalilo žádný jasný vzorec. Mutantní chitinázy I. třídy ze semen kaštanu, které nevykazovaly chitinolytickou aktivitu, tedy vykazovaly větší antifungální aktivitu než chitinázy divokého typu [32] . Antifungální aktivita chitináz tabákové třídy I byla třikrát vyšší v přítomnosti domény vázající chitin [8] . Tyto výsledky ukázaly, že velká role v antifungální aktivitě patří aktivitě vázající chitin, a nikoli aktivitě chitinázy. Naopak chitin vázající doména chitinázy žita I. třídy nevykazovala žádnou antifungální aktivitu, zatímco přítomnost katalytické domény stejné chitinázy vedla k inhibici růstu kontrolního houbového patogenu [33] . Ve studiích Andersena et al. (1997) [34] použili mutantní chitinasu II. třídy ječmene postrádající chitinolytickou aktivitu a ukázali, že antifungální aktivita klesla o 85 % ve srovnání s divokým typem. Chitinázy s doménou vázající chitin (třídy I a II) mají antifungální mechanismus, který je odlišný od mechanismu chitináz, které tuto doménu nemají. V přítomnosti intaktní domény vázající chitin je antifungální aktivita prováděna především díky vazbě chitinu enzymem [3] .

Bakterie navíc vyžadují další faktory pro lýzu mycelia hub [26] . V důsledku četných in vitro experimentů [35] [36] bylo prokázáno, že půdní bakterie se významně liší ve svých mykolytických vlastnostech. De Boer a kol. (1998) [35] navrhli, že tak širokou škálu rozdílů lze vysvětlit zapojením antibiotik do mykolýzy . Bakterie obvykle produkují několik typů endo- a exochitináz. Roberts a Selitrennikov (1988) [37] zjistili, že endochitinázy mají silnější účinek na růst mycelia než exochitinázy. Maximálního antifungálního účinku však bylo dosaženo působením komplexu, který zahrnoval endo- i exochitinázu.

Objev fenoménu mykolýzy prováděný chitinolytickými bakteriemi podnítil další výzkum tohoto procesu s cílem možného využití těchto kmenů pro ochranu rostlin . Rhizosférické bakterie se dostaly do zorného pole takových studií, protože jsou lépe přizpůsobeny podmínkám prostředí, ve kterých fytopatogenní houby infikují kořeny rostlin .

Různí výzkumníci prokázali, že kmeny s antifungální aktivitou zavedenou in vitro snižují příznaky chorob rostlin ve skleníkových podmínkách [31] [38] [39] . Použití takových kmenů v terénu se však ukázalo jako mnohem méně úspěšné [40] . K vyřešení tohoto problému jsou zapotřebí další informace o ekologické funkci bakterií produkujících chitinasu a roli, kterou hraje jejich mykolytická aktivita v přírodních podmínkách.

Význam chitináz a perspektivy jejich použití

I při intenzivním používání fungicidů dosahují ztráty na výnosech kulturních rostlin způsobené fytopatogenními houbami 15 % [23] . Proto každé řešení vedoucí ke snížení následků tohoto problému stojí za zvážení; zároveň to sníží současné rozšířené používání pesticidů . Biokontrola mnoha chorob rostlin způsobených houbami koreluje s produkcí chitináz. Bakterie produkující chitinasy a (nebo) glukanasy tedy vykazují in vitro antagonismus proti houbám [41] [42] , zatímco rostlinné chitinázy a chitinasy ze streptomycet spolu s β-(1,3)-glukanasami inhibují růst hub a ničí jejich buněčná stěna [43] . Význam chitinázové aktivity byl také prokázán použitím bakteriálních kmenů , které nemají schopnost produkovat chitinázy v důsledku mutací. Například mutant Enterobacter agglomerans Tn 5 , postrádající chitinolytickou aktivitu, není schopen působit jako antagonistický kmen pro ochranu bavlny a exprese genu chiA způsobuje produkci endochitináz v transformovaném kmeni E. coli (Migula), což umožňuje tento kmen inhibuje růst Rhizoctonia solani na semenech bavlníku. Podobná technologie využívající inzerci Tn5 během mutageneze transpozonu prokázala roli extracelulárních proteáz Stenotrophomonas maltophila W81 při ochraně cukrové řepy před Pythium ultimum . Produkce potenciálních činidel biologické kontroly může být dosažena použitím technologií genetického inženýrství. Rekombinantní kmen E. coli exprimující gen chiA ze S. marcescens účinně působil proti onemocněním způsobeným Sclerotium rolfsii a R. solani [44] [45] . Sundheim [27] [46] a Sitrit et al. (1993) [47] ukázali, že gen chitinázy ze S. marcescens byl exprimován v Pseudomonas sp. a u rostlinného symbionta Rhizobium meliloti . Modifikovaný kmen Pseudomonas vykazoval antagonistickou aktivitu proti patogenům , jako je F. oxysporum a Gauemannomyces graminis . Antifungální aktivita transgenního kmene Rhizobium , který je v symbióze s kořeny vojtěšky , je potvrzena lýzou špiček hyf R. solani , prováděnou extraktem z uzlíku.

Slibným směrem je využití mykoparazitů pro biokontrolu. Nejvíce studovanými mykoparazity jsou různé druhy Trichoderma a také Gliocladium virens . Jako potenciální antagonisté byly popsány také Ampelomyces quisqualis , Coniothyrium minitans , Laetisaria arvalis , Pythium nunn , Talaromyces flavus a Sporidesmium sclerotivorum [48] [49] [50] .

Viz také

• Glykosylhydrolázy

Poznámky

1. ↑ Stintzi A., Heitz T., Prasad V., Wiedemann-Merdinoglu S., Kauffmann S., Goeffroy P. et. al. Rostlinné proteiny související s patogenezí a jejich role v obraně proti patogenům. // Biochemie. - 1993. - V. 75. - Str. 687-706. (celý text článku v angličtině)
2. ↑ CAZy-GH
3. ↑ 1 2 3 4 5 Theis T., Stahl U. Antifungální proteiny: cíle, mechanismy a perspektivní aplikace. // buňka. a Mol. humanitní vědy. - 2004. - V. 61. - Str. 437-455. (celý text článku v angličtině)
4. ↑ 1 2 Wang SL, Chang WT Purifikace a charakterizace dvou bifunkčních chitináz/lysozymů extracelulárně produkovaných Pseudomonas aeruginosa K-187 v prášku z krevet a krunýřů krabů. //Appl. Environ. microbiol. - 1997. - V. 63. - Str. 380-386.
5. ↑ 1 2 Watanabe T., Kanai R., Kawase T., Tanabe T., Mitsutomi M., Sakuda S. et. al. Rodina 19 chitináz druhů Streptomyces: charakterizace a distribuce. // Mikrobiologie. - 1999. - V. 145. - Str. 3353-3363. (celý text článku v angličtině)
6. ↑ Wang SL, Shih IL, Liang TW, Wang CH Purifikace a charakterizace dvou antimykotických chitináz produkovaných Bacillus amyloliquefaciens V656 v práškovém médiu z krevet a krunýřů krabů. // J. Agric. potravinářská chem. - 2002. - V. 50. - s.2241-2248. (celý text článku v angličtině)
7. ↑ Fujita K., Shimomura K., Yamamoto K., Yamashita T., Suzuki K. Chitináza strukturně příbuzná rodině glykosidhydroláz 48 je nezbytná pro hormonálně indukované ukončení diapauzy u brouka. // Biochem Biophys Res Commun. - 23. června 2006 - 345(1) - str. 502-507.
8. ↑ 1 2 Iseli B., Boller T., Neuhaus JM N-koncová doména chitinázy tabákové třídy I bohatá na cystein je nezbytná pro vazbu chitinu, ale ne pro katalytickou nebo antifungální aktivitu. // Plant Physiol. – 1993. – V. 103 – s. 221–226.
9. ↑ 1 2 Ohno T., Armand S., Hata T., Nikaidou N., Henrissat B., Mitsutomi M. et. al. Modulární chitináza z rodiny 19 nalezená v prokaryotickém organismu Streptomyces griseus HUT 6. // J. Bakteriologie. – 1996. – V. 178. – s. 5065–5070. (celý text článku v angličtině)
10. ↑ Mitsutomi M., Ueda M., Arai M., Ando A., Watanabe T. Akční vzory mikrobiálních chitináz na částečně N-acetylovaném chitosanu. // Chitin Enzymol. - 1996. - V.2. – str. 273–284.
11. ↑ Koga D., Isogai A., Sakuda S., Matsumoto S., Suzuki A., Kimura S. Specifická inhibice chitinázy Bombyx mori allosamidinem. // Zemědělství. Biol. Chem. – 1987. – V. 51. – s. 471–476.
12. ↑ Henrissat B., Bairoch A. Nové rodiny v klasifikaci glykosylhydroláz na základě podobnosti sekvencí aminokyselin. // Biochem. J. - 1993-293 - str. 781-788.
13. ↑ Howard MB, Ekborg NA, Weiner RM, Hutcheson SW Detekce a charakterizace chitináz a dalších enzymů modifikujících chitin. // J. Ind. microbiol. Biotechnol. - 2003. - V. 30. - Str. 627-635. (celý text článku v angličtině)
14. ↑ Kramer KJ, Muthukrishnan S., Lowell J., White F. Chitinázy pro kontrolu hmyzu. - In: Pokroky v boji proti hmyzu. / Eds. N. Carozzi, M. Koziel. Taylor a Francis, Bristol, 1997, str. 185-193.
15. ↑ Bartnicki-Garcia S. Základní aspekty morfogeneze hyf. — In: Mikrobiální diferenciace. / Eds. Ashworth JM, Smith JE Cambridge University Press, Londýn, 1973, str. 245-267.
16. ↑ Gooday GW, Humphreys AM, McIntosh WII Role chitináz v růstu hub. — In: Chitin v přírodě a technice. / Eds. Muzzarelli RAA, Jeuniaux C., Gooday GW Plenum Press, New York, 1986, str. 83-91.
17. ↑ Rast DM, Horsch M., Furter R., Gooday GW Komplexní chitinolytický systém v exponenciálně rostoucím myceliu Mucor rouxii vlastnosti a funkce. // J. Gen. microbiol. - 1991. - V. 2797-2810. (celý text článku v angličtině)
18. ↑ Barret-Bee K., Hamilton M. Detekce a analýzy aktivity chitinázy z kvasinkové formy Candida albicans. // J. Gen. microbiol. - 1984. - V. 130. - Str. 1857-1861.
19. ↑ Humphreys AM, Gooday GW Vlastnosti chitinázových aktivit z Mucor mucedo: důkazy pro membránově vázanou zymogenní formu. // J. Gen. microbiol. - 1984. - V. 130. - Str. 1359-1366.
20. ↑ Sahai AS, Manocha MS Chitinázy hub a rostlin: jejich zapojení do morfogeneze a interakce hostitel-parazit. // FEMS Microb. recenze. - 1993. - V. 11. - Str. 317-338.
21. ↑ Iten W., Matile P. Role chitinázy a dalších lysozomálních enzymů Coprinus lagopus v autolýze plodnic. // J. Gen. microbiol. - 1970. - V. 61. - Str. 301-309.
22. ↑ Mahadevan PR, Mahadkar UR Role enzymů v růstu a morfologii Neurospora crassa: enzymy vázané na buněčnou stěnu a jejich možná role při větvení. // J. Bacteriol. - 1970. - V. 101. - Str. 941-947. (celý text článku v angličtině)
23. ↑ 1 2 Herrera-Estrella A., Chet I. Chitinázy v biologické kontrole. — In: Chitin a chitinázy. / Eds. P. Jolles, RAA Muzarelli. Birkhausen Verlag, Basilej, 1999, str. 171-184.
24. ↑ Boller T. Hydrolytické enzymy v odolnosti rostlin vůči chorobám. — In: Interakce rostlina-mikrobi: molekulární a genetické perspektivy. / Eds. Kosuge T., Nestor EW MacMillan, New York, 1987, str. 384-414.
25. ↑ Mitchell R., Alexander M. Mykolytický fenomén a biologická kontrola Fusarium v ​​půdě // Příroda. - 1961. -V. 190,-str. 109-110.
26. ↑ 1 2 Mitchell R., Alexander M. Lýza půdních hub bakteriemi // Can. J. Microb. - 1963. - V. 9. - Str. 169-177.
27. ↑ 1 2 Sundheim L. Biokontrola Fusarium oxysporum s chitinázovým klonovacím genem ze Serratia marcescens na stabilním plazmidu v Pseudomonas. // J. Cell Biochem. - 1990. - V. 13A. — str. 171-176.
28. ↑ Chet I., Ordentlich A., Shapira R., Oppenheim A. Mechanismy biologické kontroly půdních rostlinných patogenů rhizobakteriemi // Plant and Soil. - 1990. - V. 129. - Str. 85-92.
29. ↑ Lim H.-S., Kim Y.-S., Kim S.-D. Genetická transformace Pseudomonas stutzeri YPL-1 a antifungální mechanismus proti Fusarium solani, původci hniloby kořenů rostlin // Appl. a Envir. Microb. - 1991. - V. 57. - Str. 510-516. (celý text článku v angličtině)
30. ↑ Chernin LS, De La Fuente L., Sobolev V., Haran S., Vorgias CE, Oppenheim AB, Chet L. Molekulární klonování, strukturní analýza a exprese v chitináze z Enterobacter agglomerans // Appl. a Envir. Microb. - 1997. - V. 63. - Str. 834-839. (celý text článku v angličtině)
31. ↑ 1 2 Ordentlich A., Elad Y., Chet I. Role chitinázy Serratia marcescens v biologické kontrole Sclerotium rolfsii // Fytopatologie. - 1988. - V. 78. - Str. 84-88.
32. ↑ Garcia-Casado G., Collada C., Allona I., Casado R., Pacios L., Aragoncillo C. et. al. Místně řízená mutageneze zbytků aktivního místa v endochitináze třídy I ze semen kaštanu. // Glykobiologie. - 1998. - V. 8. - Str. 1021-1028.
33. ↑ Taira T., Yamagami T., Aso Y., Ishigura M., Ishihara M. Lokalizace, akumulace a antifungální aktivita chitináz v semenech žita (Secale cereale). // Biosci. Biotechnol. Biochem. - 2001. - V. 65. - Str. 2710-2718. (celý text článku v angličtině)
34. ↑ Andersen MD, Jensen A., Robertus JD, Leah R., Skriver K. Heterologní exprese a charakterizace divokých a mutantních forem endochitinázy 26 kDa z ječmene (Hordeum vulgare L.). // Biochem. J. - 1997. - V. 322. - str. 815-822. (celý text článku v angličtině)
35. ↑ 1 2 De Boer W., Klein Gunnewiek PJA, Lafeber P., Janse JD, Spit BE, Woldendorp JW Protiplísňové vlastnosti chitinolytických dunových půdních bakterií // Soil Biol. a Biochem. - 1998. - V. 30. - Str. 193-203.
36. ↑ Frandberg E., Schnurer J. Antifungální aktivita chitinolytických bakterií izolovaných ze vzduchotěsně skladovaného obilného zrna // Can. J. Microb. - 1998. - V. 44. - Str. 121-127.
37. ↑ Roberts WK, Selitrennikoff CP Rostlinné a bakteriální chitinázy se liší v antifungální aktivitě // J. General Microb. - 1988. - V. 134. - Str. 169-176.
38. ↑ Inbar J., Chet I. Důkaz, že chitináza produkovaná Aeromonas caviae se podílí na biologické kontrole půdních rostlinných patogenů touto bakterií // Soil Biol. a Biochem. - 1991. - V. 23. - Str. 973-978.
39. ↑ Kobayashi DY, Guglielmoni M., Clarke BB Izolace chitinolytických bakterií Xanthomonas maltophilia a Serratia marcescens jako biologické prostředky pro kontrolu letních skvrnitých chorob travin // Soil Biol. a Biochem. - 1995. - V. 27. - Str. 1479-1487.
40. ↑ Maloy OC Plant Disease Control: Principles and Practice / Eds. J. Wiley & Sons, Chichester, 1993.
41. ↑ Gay PA, Saikumar KV, Cleveland TE, Tuzun S. Antagonistický účinek chitinolytických bakterií proti houbám produkujícím toxiny. // Fytopatologie. - 1992. - V. 82. - Str. 1074.
42. ↑ Fridlender M. Inbar J., Chet I. Biologická kontrola půdních rostlinných patogenů pomocí Pseudomonas cepacia produkující β-1,3-glukanázu. // Vařte půdu. Biochem. - 1993. - V. 25. - Str. 1211-1221.
43. ↑ Schlumbaum A., Mauch F., Vögeli U., Boller T. Rostlinné chitinázy jsou silnými inhibitory růstu hub. // Příroda. - 1986. - V. 324. - Str. 365-367.
44. ↑ Shapira R., Ordentlich A., Chet I., Oppenheim AB Kontrola rostlinných chorob pomocí chitináz exprimovaných z klonované DNA v Escherichia coli. // Fytopatologie. - 1989. - V. 79. - Str. 1246-1249.
45. ↑ Oppenheim AB, Chet I. Klonované chitinázy ve strategiích kontroly houbových rostlinných patogenů. // Trends Biotech. - 1992. - V. 10. - Str. 392-394.
46. ↑ Sundheim L. Vliv genů kódujících chitinázu v biologické kontrole Pseudomonas sp. — In: Biologická kontrola chorob rostlin: pokrok a výzvy do budoucna. / Eds. EC Tjamos, GC Papavizas, RJ Cook. Plénum, ​​New York, 1992, str. 331-333.
47. ↑ Sitrit Y., Barak Z., Kapulnik Y., Oppenheim AB, Chet I. Exprese genu chitinázy Serratia marcescens v Rhizobium meliloti během symbiózy na kořenech vojtěšky. // Mol. Interakce rostlinných mikrobů. - 1993. - V. 6. - Str. 293-298.
48. ↑ Adams PB Potenciál mykoparazitů pro biologickou kontrolu chorob rostlin. // Roční rev. Fytopatologie. - 1990. - V. 28. - Str. 59-72.
49. ↑ Cook RJ Větší využití zavlečených mikroorganismů pro biologickou kontrolu rostlinných patogenů. // Roční rev. Fytopatologie. - 1993. - V. 31 - Str. 53-80.
50. ↑ Chet I., Inbar J., Iladar Y. Antagonisté hub a mykoparazité. — In: The mycota IV: Environmentální a mikrobiální vztahy. / Eds. Wicklow DT, Söderström. Springer, Heidelberg, 1997, str. 165-184.

Odkazy

• Články o chitinázách v PubMed (odkaz 1)  (eng.)
• Články o chitinázách v PubMed (odkaz 2)  (eng.)