Keratiny

Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od verze recenzované 6. května 2020; kontroly vyžadují 10 úprav .

Keratiny  jsou rodinou fibrilárních proteinů s mechanickou pevností , na druhém místě po chitinu mezi biologickými materiály . Keratiny se skládají především z rohovitých derivátů epidermis kůže – struktur, jako jsou vlasy , nehty , rohy nosorožců , peří a ptačí zobáky atd.

Podle nového názvosloví keratinů [1] do této rodiny patří i cytokeratiny , které tvoří nejtrvanlivější prvky intracelulárního cytoskeletu epiteliálních buněk .

Historie studia

Studium α-keratinů se stalo důležitým krokem ve vytváření moderních představ o mnohem složitějších globulárních proteinech.

První rentgenové difrakční studie proteinů začaly ve 30. letech 20. století. Anglický fyzik a molekulární biolog William Astbury ukázal, že difrakční obrazec z rentgenového paprsku nasměrovaného na vlasovou nebo vlněnou nit (skládající se převážně z α-keratinů) obsahuje opakující se strukturní jednotky umístěné podél osy vlasu o délce asi 0,515- 0,520 nm (nanometry). V důsledku pozorování bylo navrženo, že polypeptidové řetězce v proteinech této rodiny nejsou zcela prodlouženy, ale jsou zkrouceny nebo složeny nějakým pravidelným způsobem. Později Pauling a Crick nezávisle navrhli, že a-helixy keratinu jsou organizovány do dvojitých šroubovic s roztečí 0,54 nm. Tento nesoulad s Astburyho hodnotou se vysvětluje tím, že dvě pravotočivé keratinové šroubovice jsou vůči sobě stočeny do levotočivé šroubovice [2] .

Struktura proteinu

Podle sekundární struktury proteinu se rodina keratinu dělí do dvou skupin:

Primární struktura α-keratinů se vyznačuje vysokým obsahem cysteinu a mnoha disulfidových vazeb . Molekulová hmotnost - od 10 do 50 kDa. Neexistuje žádná periodicita ve střídání aminokyselinových zbytků v molekulách.

Na rozdíl od α-keratinů nejsou v β-keratinech žádné křížové disulfidové vazby mezi sousedními polypeptidovými řetězci. V polypeptidovém řetězci je každý druhý prvek glycin . Charakteristické opakování sekvence "GSGAGA".

U α-keratinů jsou hlavní strukturní složkou válcové mikrofibrily o průměru 75 A, sestávající ze spirálovitých protofibril stočených do párů.

Vlastnosti

Charakteristickým znakem α-keratinů je jejich úplná nerozpustnost ve vodě při pH 7,0 a fyziologické teplotě. Tato vlastnost je částečně způsobena tím, že molekula obsahuje velké procento hydrofobních aminokyselinových zbytků (fenylalanin, isoleucin, valin, methionin a alanin). V důsledku konformace proteinu jsou skupiny R těchto zbytků nasměrovány směrem ven z helikální struktury molekuly.

Molekulární biologie a biochemie

Využití keratinu v těle závisí na supramolekulární struktuře, která závisí na vlastnostech každého polypeptidu , které zase závisí na složení a sekvenci aminokyselin . Alfa šroubovice, beta listy a disulfidové vazby jsou také důležité při vytváření správné konformace aktivních globulárních proteinů, jako jsou enzymy , z nichž mnohé domény fungují relativně nezávisle; v případě keratinů hrají nejdůležitější roli při tvorbě struktury.

Keratiny jsou kódovány geny velké multigenové rodiny (v lidském genomu jsou známy na chromozomech 11, 12 a 17) [3] .

Glycin a alanin

Keratiny obsahují vysoké procento nejmenší aminokyseliny - glycinu , jehož radikál se skládá pouze z jednoho atomu vodíku; další nejmenší aminokyselinou je alanin s radikálem sestávajícím z malé a nenabité methylové skupiny . V případě beta vrstev to umožňuje tvorbu prostorově uspořádaných vodíkových vazeb mezi amino a karboxy skupinami. Vláknité molekuly keratinu se mohou kolem sebe kroutit.

Disulfidové vazby

Kromě inter- a intramolekulárních vodíkových vazeb obsahují keratiny velké množství disulfidových vazeb vytvořených za účasti aminokyseliny cysteinu obsahující síru , které dodávají keratinu dodatečnou pevnost a pružnost s trvalými termostabilními mezimolekulárními vazbami. Lidské vlasy obsahují 14 % cysteinu. Ostré pachy hořících vlasů nebo gumy (ve kterých při vulkanizaci vznikají i disulfidické vazby ) způsobují sirné složky . Silné disulfidové vazby činí keratin nerozpustným , kromě případů, kdy složky podléhají elektrolytické disociaci nebo redoxním reakcím.

Odolnější a pružnější vlasové keratiny mají méně disulfidových vazeb než keratiny drápů, kopyt a jejich homologních struktur, které jsou tvrdší. Keratin ve vlasech se postupně ničí. Vlasové alfa keratiny jsou složeny z jednotlivých alfa helikálních proteinových řetězců s trvalými vodíkovými vazbami. Ptačí a plazí beta keratiny mají beta vrstvy, které jsou následně stabilizovány a zpevněny disulfidovými vazbami.

Kornifikace a její funkce

Všeobecně se uznává, že keratiny lze rozdělit na „tvrdé“ a „měkké“, případně „cytokeratiny“, které tvoří cytoskelet buňky a další keratiny. Keratiny v epiteliálních buňkách tvoří intermediární filamenta . Keratin tvoří vláknité polymery počínaje dimerizací; pak se dimery skládají do tetramerů a oktomerů a nakonec do podjednotek dlouhých vláken schopných tvořit dlouhá vlákna.

Během procesu diferenciace epitelu se buňky epidermis kůže keratinizují. Nakonec jádra a cytoplazmatické organely zanikají, metabolismus se zastaví a při úplné keratinizaci (keratinizaci) nastává buněčná apoptóza .

Buňky epidermis obsahují strukturální matrici keratinu, která vytváří vnější voděodolnou vrstvu pokožky a spolu s kolagenem a elastinem dodává pokožce pružnost a pevnost. Tření a tlak způsobují, že buňky produkují keratin ve velkém množství pro ochranu, což má za následek kožní výrůstky nebo mozoly. Keratinizované epidermální buňky se neustále vylučují a nahrazují (viz lupy ).

Rohovité deriváty kožního systému (peří, nehty atd.) vznikají díky pevnějšímu spojení keratinových vláken a uspořádanějšímu uspořádání buněk, které je obsahují; tvoří se uvnitř speciálních invaginací epitelu (folikuly) a mohou se po línání regenerovat .

V jiných typech buněk, jako v živých buňkách nekeratinizovaného epitelu, je funkcí keratinu mechanicky stabilizovat cytoplazmu buňky proti fyzickému nárazu. Pomocí keratinových intermediálních filamentů jsou epiteliální buňky spojeny pomocí desmozomů a hemidesmozomů navzájem a s mezibuněčnou substancí.

Funkce keratinů v těle

Díky mechanické pevnosti a nerozpustnosti jsou keratiny jednou z hlavních složek derivátů zvířecí kůže , které plní ochrannou funkci. Významnou část suché hmotnosti vnější vrstvy kůže tvoří α-keratiny.

Elastické α-keratiny se nacházejí ve vlasech , vlně , nehtech , jehlách , rohovinových pochvách , drápech a kopytech savců. Šupiny a drápy plazů (včetně krunýře želv), stejně jako peří , rohovina zobáku a drápy ptáků obsahují kromě α-keratinů také tužší β-keratiny.

U členovců , jako jsou korýši , jsou β-keratiny často součástí exoskeletu spolu s chitinem. Baleen velryb krmených filtrem se také skládá z keratinu. Keratiny mohou být také přítomny v chitinofosfátových schránkách mnoha ramenonožců .

Kromě toho β-keratiny tvoří hedvábné vlákno (které je z 60 % složeno z β-keratinového fibroinu ) a pavučiny .

Použití

α-keratiny, získané z odpadních produktů v masném průmyslu , se používají k získávání přírodních aminokyselin .

Viz také

Poznámky

  1. ↑ Schweizer J., Bowden PE, Coulombe PA, Langbein L., Lane EB, Magin TM, Maltais L., Omary MB, Parry DA, Rogers MA, Wright MW Nová konsenzuální nomenklatura pro savčí keratiny   // J Cell Biol. : deník. - 2006. - Sv. 174 , č. 2 . - S. 169-174 . - doi : 10.1083/jcb.200603161 . — PMID 16831889 .
  2. ↑ Lehninger A. Základy biochemie . - Mir, 1985. - T. 1. - S. 168. - 367 s. Archivovaná kopie (nedostupný odkaz) . Datum přístupu: 16. května 2008. Archivováno z originálu 6. ledna 2016. 
  3. ↑ Keratin archivován 15. července 2009 na Wayback Machine / Slovník biotechnologických pojmů

Literatura

Odkazy

  Přejděte na položku Wikidata  Tematické stránky
Slovníky a encyklopedie
V bibliografických katalozích