Heme C

Drahokam C
Všeobecné
Chem. vzorec	C34H36FeN404S2 _ _ _ _ _ _ _ _ _
Krysa. vzorec	C34H36O4N4S2Fe _ _ _ _ _ _ _ _ _ _
Fyzikální vlastnosti
Molární hmotnost	684,651 g/ mol
Klasifikace
Reg. Číslo CAS	26598-29-8
PubChem	444125
ÚSMĚVY	CC1=C(C2=CC3=NC(=CC4=C(C(=C([N-]4)C=C5C(=C(C(=N5)C=C1[N-]2)C)C (C)S)C)C(C)S)C(=C3CCC(=O)O)C)CCC(=O)O.[Fe+2]
InChI	InChI=1S/C34H38N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42)16(2)24(36- 28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25(37-30)11-23( 15)35-27;/h11-14,19-20H,7-10H2,1-6H3,(H6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44);/q; +2/p-2/t19-,20-;/m0./s1SZYCWQQPTZLPDK-UHFFFAOYSA-L
CHEBI	60562
ChemSpider	392105 a 26331983
Bezpečnost
NFPA 704	0 0 0
Údaje jsou založeny na standardních podmínkách (25 °C, 100 kPa), pokud není uvedeno jinak.
Mediální soubory na Wikimedia Commons

Hem C  je typ hemu , liší se od hemu B přítomností thiolových skupin.

Historie

Přesnou strukturu hemu C publikoval v polovině 20. století švédský biochemik K. G. Paul. [1] Tato práce potvrdila správnost vzorce, který dříve navrhl velký švédský biochemik Hugo Theorell . V roce 1975 byla struktura hemu C experimentálně potvrzena nukleární magnetickou rezonancí a infračerveným zářením na redukované, Fe (II), formě hemu. [2] Struktura hemu C, včetně absolutní stereochemické konfigurace thioetherových vazeb, byla poprvé ukázána u proteinu obratlovců [3] a nyní u mnoha dalších proteinů obsahujících hem-C.

Vlastnosti

Hem C se liší od hemu B tím, že dva boční vinylové radikály jsou nahrazeny dvěma kovalentními thioetherovými vazbami k enzymu. Tyto vazby zabraňují tomu, aby se oddělil od holoproteinu nebo cytochromu c stejně snadno ve srovnání s hemem B, který se může oddělit od hemoproteinových komplexů i za mírných podmínek. To umožňuje existenci nezměrně velkého množství různých struktur cytochromů , které plní různé funkce a fungují především jako nosiče elektronů.

Počet molekul hemu C připojených k jedné molekule proteinu se značně liší. Pro buňky obratlovců je pravidlem jeden protein, jeden hem, ale bakterie mají obvykle 2, 4, 5, 6 nebo dokonce 16 C hemů na holoprotein. Předpokládá se, že určitý počet a relativní poloha hemů je nejen spojena s funkcemi proteinu, ale je také naprosto nezbytná. Například proteiny obsahující několik hem C se účastní přenosu více elektronů, zvláště důležitá je 6-elektronová redukční reakce nutná k redukci atmosférického dusíku na dvě molekuly amoniaku. Bakteriální hemoproteiny se vyznačují vysokým poměrem hemu C k aminokyselinám, takže vnitřek některých cytochromů c je často zcela naplněn větším počtem hemových skupin než normální hemoproteiny . Některé z nich, obvykle z jednobuněčných organismů , mohou obsahovat až pět hemu C. [4] Dalším důležitým enzymem obsahujícím hem C je koenzym Q, cytochrom c reduktáza .

Zdá se, že thioetherové vazby znásobují funkčnost holoproteinů. Typicky může být cytochrom c „jemně vyladěn“ na větší počet redoxních potenciálů než cytochrom b. Možná právě z tohoto důvodu je cytochrom c téměř všudypřítomný na všech úrovních života. Hem C také hraje důležitou roli v buněčné apoptóze , kdy pouze několik molekul cytoplazmatického cytochromu C obsahujících hem C vede k programované buněčné smrti. [5]

Kromě kovalentních vazeb je železo v hemu C navíc koordinováno dvěma aminokyselinovými řetězci na 5. a 6. koordinační vazbě, takže je šestikoordinované. To umožňuje železu v cytochromu změnit svou mocenství, na rozdíl od železa v hemoglobinu, které bez ohledu na přídavek nebo uvolňování kyslíku zůstává dvojmocné. Například savčí a tuňákový cytochrom c obsahují jeden hem C koordinovaný histidinovými a methioninovými řetězci [6] . Možná kvůli dvěma kovalentním vazbám , které drží hem, je železo v hemu C někdy ligováno s aminoskupinou lysinu nebo dokonce s vodou.

Zdroje

1. ↑ Pavel, KG; Högfeldt, Erik; Sillén, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof. Rozštěpení cystein-porfyrinových vazeb v cytochromu c  // Acta Chemica  Scandinavica stříbrnými solemi : deník. - 1950. - Sv. 4 . - str. 239-244 . - doi : 10.3891/acta.chem.scand.04-0239 .
2. ↑ Caughey, W.S. a kol. Heme A of Cytochrome c Oxidase  (anglicky)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 1975. - Sv. 250 . - str. 7602-7622 .
3. ↑ Takano T., Trus BL, Mandel N., Mandel G., Kallai OB, Swanson R., Dickerson RE Tuna cytochrom c při rozlišení 2,0 A. II. Strukturní analýza ferocytochromu. (anglicky)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 1977. - Sv. 252 . - str. 776-785 . — PMID 188826 .
4. ↑ Charakteristika diody nebo tunelové diody? Řešení katalytických důsledků přenosu elektronů vázaných na protony v multicentrické oxidoreduktáze . Získáno 28. října 2012. Archivováno z originálu 30. května 2020. (neurčitý)
5. ↑ Bowman, SEJ, Bren, KL Chemie a biochemie hemu C: funkční báze pro kovalentní připojení   // Nat . Prod. Rep. : deník. - 2008. - Sv. 25 , č. 6 . - S. 1118-1130 . - doi : 10.1039/b717196j . — PMID 19030605 .
6. ↑ Yeh, SR, Han, S., and Rousseau, DL Cytochrome c folding and unfolding   // Accounts of Chemical Research : deník. - 1998. - Sv. 31 , č. 11 . - str. 727-735 . doi : 10.1021 / ar970084p .

Viz také

• klenot
• Hem a
• Hem b
• Hemoproteiny