Albuminy

Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od verze recenzované 27. srpna 2020; kontroly vyžadují 6 úprav .

Albuminy (z latinského  albus  „bílý“) jsou jednoduché ve vodě rozpustné proteiny , málo rozpustné v koncentrovaných solných roztocích a při zahřátí se rozvinou ( denaturace proteinu ). Jejich relativní molekulová hmotnost je přibližně 65 000 Da , neobsahují sacharidy . Látky obsahující albumin, jako je vaječný bílek , se nazývají albuminoidy . Krevní sérum a rostlinný endosperm jsou také albuminoidy .

Fyzikální a chemické vlastnosti

Kromě vody jsou rozpustné v roztocích solí , kyselinách a zásadách ; při hydrolýze se rozkládají na různé aminokyseliny . Albuminy lze získat v krystalické formě.

Biologické vlastnosti a funkce

Vykazují vysokou vazebnou kapacitu vzhledem k různým nízkomolekulárním sloučeninám , obsahují hydrofilní a lipofilní vazby.

Hlavní funkcí je vytvoření koloidního osmotického tlaku, který zabraňuje ztrátě plazmy v kapilárách [1]

Sérový albumin

Nejznámějším typem albuminu je sérový albumin . Nachází se v krvi v séru (odtud název), ale může se vyskytovat i v jiných tekutinách (jako je cerebrospinální mok ).

Sérový albumin je syntetizován v játrech a tvoří většinu všech sérových proteinů . Albumin obsažený v lidské krvi se nazývá lidský sérový albumin, tvoří asi 55 % všech bílkovin obsažených v krevní plazmě.

Protože koncentrace albuminu je vysoká a velikost jeho molekuly je malá, určuje tento protein koloidní osmotický tlak plazmy z 80 % .

Celková plocha mnoha malých molekul sérového albuminu je velmi velká, a proto jsou zvláště vhodné k tomu, aby fungovaly jako nosiče mnoha látek přenášených krví a ve vodě špatně rozpustných . Mezi látky vázané na sérový albumin patří bilirubin , urobilin , mastné kyseliny , žlučové soli , některé exogenní látky - penicilin , sulfonamidy, rtuť , lipidové hormony , některé léky jako warfarin , fenobutazon , chlorofibrát a fenytoin atd. Jedna molekula albuminu se může současně vázat 25-50 molekul bilirubinu (molekulová hmotnost 585 Da). Z tohoto důvodu je sérový albumin někdy označován jako taxi molekuly. Konkurence mezi léky o vazebná místa na molekule albuminu může způsobit zvýšení volné koncentrace jednoho nebo obou léků, což ovlivní jejich aktivitu.

Na buněčných membránách jsou receptory pro albumin- albandiny .

Nejpoužívanějšími jsou lidský sérový albumin a hovězí sérový albumin , často používané v lékařských a molekulárně biologických laboratořích.

Normální hladina sérového albuminu u dospělých je 35 až 50 g/l. Pro děti do 3 let je normální hladina v rozmezí 25-55 g/l.

Nízké hladiny albuminu ( hypoalbuminémie ) se mohou objevit v důsledku onemocnění jater , nefrotického syndromu , popálenin , enteropatie se ztrátou bílkovin , podvýživy, malignity, pozdního těhotenství. Užívání retinolu (vitaminu A) může v některých případech zvýšit hladinu albuminu na vysoké podnormální hodnoty (49 g/l). Laboratorní experimenty ukázaly, že užívání retinolu reguluje syntézu lidského albuminu.

Vysoké hladiny albuminu ( hyperalbuminémie ) jsou téměř vždy výsledkem dehydratace .

Jiné typy albuminů

Mezi další typy patří vaječný albumin ( konalbumin , ovalbumin , avidin ), C-reaktivní protein , laktalbumin ( alfa-laktalbumin ), parvalbumin , ricin .

Měření albuminu

Měření hladin albuminu je součástí jaterního funkčního testu. Měření hladin albuminu může být také provedeno jako nezávislá analýza.

Aplikace

Vaječné , mléčné , sérové ​​albuminy se používají v cukrářské a textilní výrobě , ve farmacii a lékařství . Mléčný albumin tvoří základ italského mléčného výrobku ricotta a jeho analogů v jiných zemích. Podle metody akademika B. Patona se albumin používá jako svařovací materiál při chirurgických operacích, podle metody plazmového svařování živých tkání střev a žaludku člověka. Vaječný albumin se také používá v některých metodách tisku fotografií.

Viz také

Poznámky

  1. Guyton A., Hall J. Lékařská fyziologie / Per. z angličtiny; vyd. V A. Kobrin. - 2008. - S. 958. Archivní kopie ze dne 23. ledna 2022 na Wayback Machine