Drahokam a

drahokam a
Všeobecné
Tradiční jména	Železo-cytoporfyrin IX, formylporfyrin
Chem. vzorec	C49H56O6N4Fe _ _ _ _ _ _ _ _
Krysa. vzorec	C49H56O6N4Fe _ _ _ _ _ _ _ _
Fyzikální vlastnosti
Molární hmotnost	852,837 g/ mol
Klasifikace
Reg. Číslo CAS	18535-39-2
PubChem	5288529
ÚSMĚVY	C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C =4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C /c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
InChI	InChI=1S/C49H58N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4) 14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44) 26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,46 ,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4,50,51,52,53,54,56,57,58,59);/q;+2/p -2/b29-15+,30-17+,38-23?,39-25?,40-24?,41-23?,42-26?,43-26?,44-24?,45- 25?;/t46-;/m0./s1ZGGYGTCPXNDTRV-YRJWGCQVSA-L
CHEBI	24479
ChemSpider	21106444
Bezpečnost
NFPA 704	0 0 0
Údaje jsou založeny na standardních podmínkách (25 °C, 100 kPa), pokud není uvedeno jinak.
Mediální soubory na Wikimedia Commons

Hem a  je typ hemu , koordinačního komplexu makrocyklického porfyrinového ligandu a atomu železa .

Vztah s jinými drahokamy

Hem a se liší od hemu B tím, že jeho methylový postranní řetězec v poloze osm je oxidován na aldehydovou skupinu a hydroxymethylfarnesylová skupina je připojena k vinylovému postrannímu řetězci v poloze tři. Hem a má podobnou strukturu jako hem O : oba obsahují farnesenový radikál v poloze tři, ale hem a O nemá aldehydovou skupinu, místo toho si ponechává methylovou skupinu. Přesná struktura hemu a , založená na studiu redukovaného hemu s Fe(II) pomocí nukleární magnetické rezonance a infračervené spektroskopie , byla publikována v roce 1975 [1] .

Historie

Heme a byl poprvé izolován německým biochemikem Otto Warburgem v roce 1951. Prokázal také, že je aktivní složkou cytochrom c-oxidázového metaloproteinu zabudovaného do membrány [2] .

Stereochemie

Donedávna nebyla vyřešena otázka kompletní chemické struktury hemu a , nejasná zůstala až do konce geometrická poloha atomu uhlíku na 3. pozici kruhu I. Nedávno byla publikována studie, která prokázala jeho příslušnost k chirální S-konfigurace [3] .

Podobně jako hem b je hem a normálně spojen s apoproteinem prostřednictvím koordinačních vazeb mezi hemem železa a postranními řetězci aminokyselin. Nachází se v hemoglobinu , myoglobinu a také v důležitém enzymu dýchacího řetězce – cytochrom c oxidáze [4] .

Hem a v cytochromoxidáze c(CSO) je připojen dvěma histidinovými postranními řetězci (znázorněnými růžově) [5]

Příkladem metaloproteinu obsahujícího hem a je cytochrom c oxidáza . Tento vysoce komplexní protein obsahuje hem a na dvou místech s různými funkcemi. Hemové železo a v cytochromu a je šestikoordinační, protože je spojeno s dalšími šesti atomy, zatímco v cytochromu a3 je spojeno pouze s pěti atomy, což zpřístupňuje šestou vazbu pro vazbu na molekulární kyslík [5] . Kromě toho enzym nese tři ionty mědi a několik iontů draslíku a sodíku. Předpokládá se, že jak hem A v CSO si mezi sebou snadno vyměňují elektrony, tak i s ionty mědi a blízko umístěným cytochromem c .

Podle současného názoru hrají dvě formylové skupiny a isoprenoidní postranní řetězec důležitou roli při zachování energie redukce kyslíku cytochrom c oxidázou . Zdá se, že CSO je zodpovědná za ukládání této energie a pumpování protonů do intramitochondriálního prostoru [6] .

Viz také

• Hemoprotein
• Cytochrom c-oxidáza (IV komplex buněčného dýchacího řetězce )

Zdroje

1. ↑ Caughey, W.S. a kol. Heme A of Cytochrome c Oxidase (anglicky)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 1975. - Sv. 250 . - str. 7602-7622 .  
2. ↑ Warburg, O a Gewitz H S. Cytohämin aus Herzmuskel  (neopr.)  // Zeitschrift für Physiologische Chemie . - 1951. - T. 288 . - S. 1-4 . - doi : 10.1515/bchm2.1951.288.1.1 .
3. ↑ Yamashita E., Aoyama H., Yao M., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Yoshikawa S., Tsukihara T. Absolutní konfigurace hydroxyfarnesylethylové skupiny hemu A, stanovená rentgenovou strukturní analýzou bovinního srdce cytochrom c oxidáza za použití metod použitelných při rozlišení 2,8 Angstromu  //  Acta Crystallographica D : deník. - Mezinárodní unie krystalografie , 2005. - Sv. 61 , č. 10 . - S. 1373-1377 . - doi : 10.1107/S0907444905023358 .
4. ↑ Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H., Muramoto K., Aoyama H., Mochizuki M., Shinzawa-Itoh K., Yamashita E., Yao M., Ishimura Y., Yoshikawa S. Low-spin hem cytochrom c oxidázy jako hnací prvek procesu čerpání protonů  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 2003. - Sv. 100 , č. 26 . - S. 15304-15309 . - doi : 10.1073/pnas.2635097100 . — PMID 14673090 .
5. ↑ 1 2 Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, MJ; Peters Libeu, C. Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome with Oxidase  // Science  :  journal. - 1998. - Sv. 280 , č.p. 5370 . - S. 1723-1729 . - doi : 10.1126/science.280.5370.1723 . — PMID 9624044 .
6. ↑ Shimokata K., Katayama Y., Murayama H., Suematsu M., Tsukihara T., Muramoto K., Aoyama H., Yoshikawa S., Shimada H. The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase   // Proceedings of Národní akademie věd Spojených států amerických  : časopis. - 2007. - Sv. 104 , č. 10 . - S. 4200-4205 . - doi : 10.1073/pnas.0611627104 . — PMID 17360500 .