Rennin

Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od verze recenzované 11. ledna 2021; kontroly vyžadují 3 úpravy .
rennin
Identifikátory
Kód KF 3.4.23.4
Číslo CAS 9001-98-3
Enzymové databáze
IntEnz pohled IntEnz
BRENDA Vstup BRENDA
ExPASy NiceZyme pohled
MetaCyc metabolická dráha
KEGG Vstup do KEGG
PRIAM profil
Struktury PNR RCSB PDB PDBe PDBj PDBsoučet
Genová ontologie AmiGO  • EGO
Vyhledávání
PMC články
PubMed články
NCBI NCBI proteiny
CAS 9001-98-3

Rennin ( chymosin ) je enzym ze třídy hydroláz , který je produkován v žaludečních žlázách některých savců . U přežvýkavců je produkován žlázami slezu (4. sekce žaludku ), odtud jeden z jeho triviálních názvů - syřidlo . Jde o první enzym izolovaný chemicky: dánský vědec Christian Ditlev Ammentorp Hansen jej izoloval solným roztokem ze sušeného telecího žaludku [1] (zlatá medaile v roce 1874 [2] ).

Sýr obsahuje komplexní soubor enzymů , kde hlavním enzymem je rennin (chymosin). Kromě reninu obsahuje sýr další důležité enzymy, jako je pepsin , lipáza .

Vlastnosti

Molekula reninu se skládá z polypeptidového řetězce s převahou kyselých aminokyselinových zbytků.

Produkován hlavními buňkami žaludku ve formě neaktivního proenzymu prorennin (prochymosin). Aktivován vodíkovými kationty ( kyselina chlorovodíková žaludeční šťávy ) v přítomnosti vápenatých iontů při pH nižším než 5 se štěpením 42-merního peptidu. Relativně stabilní v kyselém prostředí, při pH více než 7 ztrácí aktivitu. Optimální kyselost prostředí pro přírodní rennin je 3-4, pro syntetický rennin - 4-5.

Výchozím substrátem reninu je mléčná bílkovina kaseinogen , která se působením enzymu hydrolyzuje a rozkládá na nerozpustnou bílkovinu kasein . Výsledkem je, že hlavní mléčná bílkovina zůstává v žaludku po dlouhou dobu a je pomalu rozkládána pepsinem .

Syřidlo lze také použít k oddělení mléka na pevný kale a tekutou syrovátku.

Molekulová hmotnost hovězího reninu je asi 34 k Da

Inhibován pepstatinem produkovaným streptomycetami .

Průmyslové využití

Syřidlový extrakt je tradiční produkt ke srážení mléka, nejčastěji používaný při výrobě sýrů.

Hlavním zdrojem přírodního reninu jsou strouhané žaludky mléčných telat, věk těchto telat obvykle nebývá delší než 10 dní. V pozdějším věku se spolu s renninem začíná produkovat značné množství pepsinu , který zhoršuje kvalitu sýra.

Živočišné náhražky reninu

V Itálii se kromě syřidla používají i další enzymy , produkované tonzilami telat a jehňat, což dává italským sýrům specifickou pikantní chuť.

V 60. letech 20. století byly izolovány kmeny hub Mucor pusilus a Mucor miehei , které syntetizovaly vhodné enzymy, ale s menší aktivitou. Později byly vyvinuty metody pro získávání enzymů z Pseudomonas mixoides , Bacillus licheniformis , Edothea parasitica atd.

Mnoho rostlin obsahuje enzymy vhodné ke srážení mléka a používaly se již od starověku. Homér napsal v Iliadě , že staří Řekové používali šťávu z fíkových listů ke srážení mléka . [3] Tato metoda, stejně jako použití enzymů z čeledi Asteraceae ( Asteraceae ) , se stále používá ve středomořských zemích ; blízce příbuzné rostliny v Rusku  jsou ostropestřec mariánský a ostropestřec . Lze použít i enzymy z rostlin, jako je kopřiva , sléz , břečťanovitý (plevelný), svízel [4] :172 .

Od časných devadesátých lét, v důsledku pokroků v genetické biotechnologii , rennin, produkovaný bakteriemi , které mají kopie telecího rennin genu , byl používán k výrobě sýra.

Viz také

Odkazy

Poznámky

  1. Historie enzymů, Historie průmyslových enzymů, Textilní enzymy, Bácení kůže, Detergentní enzymy . Získáno 11. prosince 2007. Archivováno z originálu dne 26. června 2013.
  2. Historie - Chr. Hansen (downlink) . Získáno 11. prosince 2007. Archivováno z originálu 17. prosince 2007. 
  3. PF Fox, Paul McSweeney, Timothy M. Cogan, Timothy P. Guinee. Sýr: Hlavní skupiny sýrů  (neopr.) . - Academic Press, 2004. - S. 2 . - ISBN 978-0-12-263652-3 .
  4. Menshikova Z. A. , Menshikova I. B. , Popova V. B. Léčivé rostliny v každé domácnosti / Ph.D. recenzent S. E. Fursov. — M .: Vneshtorgizdat, 1991. — 377 s.