PETase

PETase

PETáza I. sakaiensis v komplexu s HEMT, PET analogem ( PDB 5XH3 ).
Identifikátory
Kód KF 3.1.1.101
Enzymové databáze
IntEnz pohled IntEnz
BRENDA Vstup BRENDA
ExPASy NiceZyme pohled
MetaCyc metabolická dráha
KEGG Vstup do KEGG
PRIAM profil
Struktury PNR RCSB PDB PDBe PDBj PDBsoučet
Vyhledávání
PMC články
PubMed články
NCBI NCBI proteiny

PETázy jsou třídou esterázových enzymů , které katalyzují hydrolýzu polyethylentereftalátového (PET) plastu na monomerní mono-2-hydroxyethyltereftalát (MHET).

Idealizovaná chemická reakce (kde n je počet monomerů v polymerním řetězci): [1]

(ethylentereftalát) n + H 2 O → (ethylentereftalát) n-1 + MHET

Zbytkový PET se rozkládá na bis(2-hydroxyethyl)tereftalát (BHET). PETázy mohou také degradovat PEF plast ( polyethylen 2,5-furandikarboxylát ), který je biodegradabilní náhradou PET. PETázy nemohou katalyzovat hydrolýzu alifatických polyesterů , jako je polybutylen sukcinát nebo kyselina polymléčná [2] .

Neenzymatická přirozená degradace PET bude trvat stovky let, ale PETázy dokážou rozložit jemný PET plast během několika dnů [3] .

Historie

První PETáza byla objevena v roce 2016 v bakteriích Ideonella sakaiensis kmene 201-F6 nalezených ve vzorcích sedimentu odebraných poblíž japonského zařízení na recyklaci PET lahví [1] [4] . Před tímto objevem bylo známo, že jiné typy hydroláz degradují PET [2] . Patří mezi ně hydrolázy, jako jsou lipázy, esterázy a kutinázy [5] . Objevy enzymů degradujících polyester se datují přinejmenším do roku 1975 (α- chymotrypsin ) [6] a 1977 ( lipáza ), například [7] .

PET plast se rozšířil v 70. letech a bylo navrženo, že PETázy v bakteriích se objevily teprve nedávno [2] . V minulosti mohla mít PETáza enzymatickou aktivitu spojenou s rozkladem voskového povlaku rostlin [8] .

Struktura

K dubnu 2019 bylo známo 17 krystalových struktur 3D PETázy: 6QGC Archived 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 6ILX Archived 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 6ILW Archived 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 5. srpna 2021 na Wayback Machine , 6EQD Archived 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 6EQE Archived 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 6EQF Archived 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 6EQE Archi Machine2 srpna 2323 Archi Machine , 6EQH Archivováno 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 6ANE Archivováno 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 5XJH Archivováno 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 5YNS Archivováno 23. srpna , 2021 na Wayback Machine5XY , 2021 na 2021 , 2021 na Wayback Machine , 5XFZ Archivováno 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 5XG0 Archivováno 23. srpna 2021 na Wayback Machine , 5XH2 Ap archivní kopie ze dne 23. srpna 2021 na Wayback Machine a 5XH2. Archivováno 23. srpna 2021 na Wayback Machine .

PETáza sdílí vlastnosti s lipázami i kutinázami v tom, že má α/β-hydrolázový záhyb; avšak rozštěp aktivního místa pozorovaný u PETázy je otevřenější než u kutináz [2] . Podle Pfam je PETáza Ideonella sakaiensis podobná dienelaktonhydroláze. Podle ESTHER patří do rodiny polyesteráza-lipáza-kutináza.

Existuje přibližně 69 enzymů podobných PETase nalezených v mnoha různých organismech a existují dvě klasifikace těchto enzymů, včetně typu I a typu II. Padesát sedm enzymů je považováno za kategorii I, zatímco zbytek patří do skupiny II, včetně enzymu PETase nalezeného v Ideonella sakaiensis . Ve všech 69 enzymech podobných PETase existují stejné tři zbytky aktivního místa , což naznačuje, že katalytický mechanismus je stejný pro všechny formy enzymů podobných PETase [9] .

Mutace

V roce 2018 vědci z University of Portsmouth spolupracovali s National Renewable Energy Laboratory Ministerstva energetiky USA na vývoji mutantu PETázy, který degraduje PET rychleji než ten, který se nachází v jeho přirozeném stavu. Tato studie také ukázala, že PETázy mohou degradovat polyethylen 2,5-furandikarboxylát (PEF) [2] [10] .

Biologická cesta

U I. sakaiensis je vzniklý MHET navíc štěpen působením enzymu MHETázy na kyselinu tereftalovou a ethylenglykol [1] . Laboratorní experimenty ukázaly, že chimérické proteiny, které uměle vážou MHETázu a PETázu, jsou lepší než podobné směsi volných enzymů [12] .

Viz také

Poznámky

 

  1. 1 2 3 „Bakterie, která degraduje a asimiluje poly(ethylentereftalát)“. věda . 351 (6278): 1196-9. březen 2016. doi : 10.1126/science.aad6359 . PMID26965627  . _
  2. 1 2 3 4 5 „Charakteristika a inženýrství aromatické polyesterázy degradující plasty“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 115 (19): E4350–E4357. květen 2018. doi : 10.1073/ pnas.1718804115 . PMID29666242 . _ 
  3. Dockrill . Vědci náhodně vytvořili mutantní enzym, který požírá plastový odpad  , ScienceAlert . Archivováno z originálu 17. dubna 2018. Staženo 27. listopadu 2018.
  4. „Ideonella sakaiensis sp. listopadu, izolovaný z mikrobiálního konsorcia, které degraduje poly(ethylentereftalát)“. International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology . 66 (8): 2813-8. srpna 2016. doi : 10.1099/ ijsem.0.001058 . PMID27045688 . _ 
  5. „Strukturální pohled na katalytický mechanismus PET hydrolázy“. Příroda komunikace []. 8 (1): 2106. Prosinec 2017. DOI : 10.1038/s41467-017-02255-z . PMID29235460  . _
  6. Tabushi, Iwao (srpen 1975). „Polyester snadno hydrolyzovatelný chymotrypsinem“. Journal of Polymer Science: Polymer Letters Edition . 13 (8): 447-450. DOI : 10.1002/pol.1975.130130801 .
  7. „Hydrolýza polyesterů lipázami“. příroda . 270 (5632): 76-8. listopadu 1977. doi : 10.1038/ 270076a0 . PMID 927523 . 
  8. Laboratoř 'Nehoda' se stává mutantním enzymem, který požírá plasty , živá věda . Archivováno z originálu 27. listopadu 2018. Staženo 27. listopadu 2018.
  9. 1 2 “Strukturální pohled na molekulární mechanismus degradace poly(ethylentereftalátu)”. Příroda komunikace []. 9 (1): 382. leden 2018. DOI : 10.1038/s41467-018-02881-1 . PMID29374183  . _
  10. Carrington . Nový superenzym požírá plastové lahve šestkrát rychleji  , The Guardian . Archivováno 12. října 2020. Staženo 23. srpna 2021.
  11. Allison Chan. Budoucnost bakterií čistících náš plastový odpad (2016). Získáno 23. srpna 2021. Archivováno z originálu dne 27. listopadu 2018.
  12. „Charakteristika a inženýrství dvouenzymového systému pro depolymerizaci plastů“. Proč Natl Acad Sci USA . 117 (41): 25476-25485. Říjen 2020. DOI : 10.1073/pnas.2006753117 . PMID  32989159 .