Aminokyseliny

Aminokyseliny ( aminokarboxylové kyseliny; AMK ) jsou organické sloučeniny , jejichž molekula současně obsahuje karboxylové a aminové skupiny. Základní chemické prvky aminokyselin jsou uhlík (C), vodík (H), kyslík (O) a dusík (N), i když v radikálu určitých aminokyselin se vyskytují i ​​jiné prvky. Je známo asi 500 přirozeně se vyskytujících aminokyselin (ačkoli jen 20 je použito v genetickém kódu). [1] Aminokyseliny lze považovat za deriváty karboxylových kyselin, ve kterých je jeden nebo více atomů vodíku nahrazeny aminoskupinami.

Historie

Většina z přibližně 500 známých aminokyselin byla objevena od roku 1953, mimo jiné při hledání nových antibiotik v mikroorganismech, houbách, semenech, rostlinách, ovoci a živočišných tekutinách. Přibližně 240 z nich se nachází v přírodě ve volné formě a zbytek pouze jako mezičlánky metabolismu [1] .

Objev aminokyselin v proteinech [2]

Esenciální aminokyseliny jsou vyznačeny tučně .

Aminokyselina Zkratka Rok Zdroj Nejprve zvýrazněno [3]
Glycin Gly, G 1820 Želatina A. Braconno
Leucin Leu, L 1820 Svalová vlákna A. Braconno
tyrosin Tyr, Y 1848 Kasein J. von Liebig
Klidný Ser, S 1865 Hedvábí E. Kramer
Kyselina glutamová Glu, E 1866 rostlinné bílkoviny G. Ritthausen
Glutamin Gln, Q 1877 Pšeničná mouka E. Schulze [4]
Kyselina asparagová Asp, D 1868 Conglutin, luštěniny ( klíčky chřestu ) G. Ritthausen
Asparagin Asn, N 1806 chřestová šťáva L.-N. Vauquelin a P. J. Robiquet
fenylalanin Phe, F 1881 Lupina klíčí E. Schulze [4] , J. Barbieri
alanin Ala, A 1888 hedvábný fibroin A. Strekker , T. Weil
Lysin Lys, K 1889 Kasein E. Drexel
arginin Arg, R 1895 Rohová hmota S. Hedin
Histidin Jeho, H 1896 Sturin, histony A. Kossel [5] , S. Gedin
Cystein Cys, C 1899 Rohová hmota K. Mörner
Valin Val, V 1901 Kasein E. Fisher
Proline Pro, P 1901 Kasein E. Fisher
Hydroxyprolin Hyp, HP 1902 Želatina E. Fisher
tryptofan Trp, W 1902 Kasein F. Hopkins , D. Kohl
isoleucin Ile, já 1904 Fibrin F. Erlich
methionin Setkal se, M 1922 Kasein D. Möller
threonin Thr, T 1925 Ovesné proteiny S. Shriver a další
Hydroxylysin Hyl, hK 1925 Rybí proteiny S. Shriver a další

Fyzikální vlastnosti

Z hlediska fyzikálních vlastností se aminokyseliny výrazně liší od odpovídajících kyselin a zásad . Všechny z nich jsou krystalické látky, lépe se rozpouštějí ve vodě než v organických rozpouštědlech , mají poměrně vysoké teploty tání; mnoho z nich má sladkou chuť. Tyto vlastnosti jasně ukazují na solnou povahu těchto sloučenin. Vlastnosti fyzikálních a chemických vlastností aminokyselin jsou způsobeny jejich strukturou - přítomností dvou opačných funkčních skupin současně: kyselé a zásadité .

Obecné chemické vlastnosti

Všechny aminokyseliny jsou amfoterní sloučeniny, mohou vykazovat jak kyselé vlastnosti díky přítomnosti karboxylové skupiny ve svých molekulách  - C O O H , tak zásadité vlastnosti díky aminoskupině  - NH 2 . Aminokyseliny interagují s kyselinami a zásadami :

NH 2  - CH 2  - C O O H + H Cl → H Cl  • NH 2  - CH 2  - C O O H ( hydrochloridová sůl glycinu ) _ _ _ _ NH 2 - CH 2  - C O O H + Na O H → H 2 O + NH 2  - CH 2  - C O O Na ( sodná sůl glycinu ) _  _

Díky tomu mají roztoky aminokyselin ve vodě vlastnosti tlumivých roztoků , to znamená, že jsou ve stavu vnitřních solí.

NH 2  - CH 2 C O O H N + H 3  - CH 2 C O O - _ _ _

Aminokyseliny mohou obvykle vstupovat do všech reakcí charakteristických pro karboxylové kyseliny a aminy .

Esterifikace :

NH 2 - CH 2  - C O O H + CH 3 O H → H 2 O + NH 2  - CH 2  - C O O CH 3 ( methylester glycinu ) _  _ _

Důležitou vlastností aminokyselin je jejich schopnost polykondenzace vedoucí ke vzniku polyamidů , včetně peptidů , proteinů , nylonu , kapronu .

Reakce tvorby peptidu :

H O O C  - CH 2  - NH  - H + H O O C  - CH 2  - NH 2 → H O O C  - CH 2  - NH  - C O  - CH 2  - NH 2 + _ _ _ _ _ _ _ _ H2O _ _

Izoelektrický bod aminokyseliny jepHpři které má maximální podíl molekul aminokyselin nulový náboj. Při tomtopHaminokyselina nejméně pohyblivá v elektrickém poli a této vlastnosti lze oddělit aminokyseliny iproteinyapeptidy.

Zwitterion je molekula aminokyseliny, ve které je aminoskupina reprezentována jako -NH3 + a karboxyskupina je reprezentována jako -COO- . Taková molekula má významný dipólový moment při nulovém čistém náboji. Právě z takových molekul se staví krystaly většiny aminokyselin.

Některé aminokyseliny mají více aminoskupin a karboxylových skupin. Pro tyto aminokyseliny je obtížné mluvit o nějakém specifickém zwitterionu .

Získání

Většina aminokyselin může být získána během hydrolýzy proteinů nebo jako výsledek chemických reakcí:

CH3C00H + Cl2 + ( katalyzátor ) - > CH2CICOOH + HCI ; _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ CH 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → NH 2  - CH 2 C O O H + NH 4 Cl _ _ _ _

Optická izomerie

Všechny α-aminokyseliny, které jsou součástí živých organismů, kromě glycinu , obsahují asymetrický atom uhlíku ( threonin a isoleucin obsahují dva asymetrické atomy) a mají optickou aktivitu. Téměř všechny přirozeně se vyskytující α-aminokyseliny mají L-konfiguraci a pouze ony jsou součástí složení proteinů syntetizovaných na ribozomech .

D-Aminokyseliny v živých organismech

Asparaginové zbytky v metabolicky neaktivních strukturních proteinech procházejí pomalou spontánní neenzymatickou racemizací: v proteinech dentinu a zubní skloviny se L-aspartát přeměňuje na D-formu rychlostí ~0,1 % za rok [6] , kterou lze použít k určení věku savců. Racemizace aspartátu byla také zaznamenána při stárnutí kolagenu ; předpokládá se, že taková racemizace je specifická pro kyselinu asparagovou a probíhá v důsledku tvorby sukcinimidového kruhu během intramolekulární acylace atomu dusíku peptidové vazby s volnou karboxylovou skupinou kyseliny asparagové [7] .

S rozvojem analýzy stopových aminokyselin byly D-aminokyseliny nalezeny nejprve v buněčných stěnách některých bakterií ( 1966 ) a poté v tkáních vyšších organismů [8] . D-aspartát a D-methionin jsou tedy pravděpodobně neurotransmitery u savců [9] .

Některé peptidy obsahují D-aminokyseliny vzniklé posttranslační modifikací . Například D - methionin a D- alanin jsou složky opioidních heptapeptidů v kůži jihoamerického obojživelníka phyllomedusa ( dermorfin , dermenkefalin a deltorfiny ). Přítomnost D-aminokyselin určuje vysokou biologickou aktivitu těchto peptidů jako analgetik .

Podobně vznikají peptidová antibiotika bakteriálního původu, která působí proti grampozitivním bakteriím - nisin , subtilin a epidermin [10] .

Mnohem častěji jsou D-aminokyseliny součástí peptidů a jejich derivátů, které vznikají neribozomální syntézou v buňkách hub a bakterií. V tomto případě zjevně jako výchozí materiál pro syntézu slouží také L-aminokyseliny, které jsou izomerizovány jednou z podjednotek enzymového komplexu, který syntetizuje peptid .

Proteinogenní aminokyseliny

V procesu biosyntézy bílkovin je do polypeptidového řetězce zahrnuto 20 α-aminokyselin kódovaných genetickým kódem . Kromě těchto aminokyselin, nazývaných proteinogenní nebo standardní , existují v některých proteinech specifické nestandardní aminokyseliny, které vznikají ze standardních aminokyselin v procesu posttranslačních modifikací. V poslední době jsou někdy za proteinogenní aminokyseliny považovány translačně začleněný selenocystein ​​(Sec, U) a pyrrolysin (Pyl, O) [11] [12] . Jedná se o tzv. 21. a 22. aminokyselinu [13] .

Otázka, proč se právě těchto 20 aminokyselin stalo „vyvolenými“, zůstává nevyřešena [14] . Není zcela jasné, proč se ukázalo, že tyto aminokyseliny jsou výhodnější než jiné podobné. Například klíčovým intermediárním metabolitem v biosyntetické dráze threoninu , isoleucinu a methioninu je a-aminokyselina homoserin. Je zřejmé, že homoserin je velmi starý metabolit , ale pro threonin , isoleucin a methionin existují aminoacyl-tRNA syntetázy , tRNA , ale ne pro homoserin.

Strukturní vzorce 20 proteinogenních aminokyselin jsou obvykle uvedeny ve formě tzv. proteinogenní tabulky aminokyselin :

Klasifikace

Aminokyselina 3 písmena [15] 1-písmeno [15] aminokyseliny mnemotechnická pomůcka

pravidlo [16]

Polarita [17] radikální pan Vw _

(Å 3 )

pí stupnice hydrofobnosti [18] četnost v bílkovinách (%) [19]
Glycin gly G GGU, GGC, GGA, GGG glycin _ nepolární Alifatické 75,067 48 6.06 −0,4 7.03
alanin Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Lanina _ nepolární Alifatické 89,094 67 6.01 1.8 8,76
Valin Val PROTI GUU, GUC, GUU, GUG V aline nepolární Alifatické 117,148 105 6:00 4.2 6,73
isoleucin ile já AUU, AUC, AUA I soleucin nepolární Alifatické 131,175 124 6.05 4.5 5.49
Leucin Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG L eucine nepolární Alifatické 131,175 124 6.01 3.8 9,68
Proline Pro P CCU, CCC, CCA, CCG Proline _ nepolární Heterocyklický 115,132 90 6.30 −1.6 5.02
Klidný Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC S erine Polární Oxymonoaminokarboxylová 105,093 73 5.68 −0,8 7.14
threonin Thr T ACU, ACC, ACA, ACG threonin _ Polární Oxymonoaminokarboxylová 119,119 93 5,60 −0,7 5.53
Cystein Cys C UGU, UGC Cystein _ Polární Síra 121,154 86 5.05 2.5 1,38
methionin Se setkal M SRPEN methionin _ nepolární Síra 149,208 124 5,74 1.9 2.32
Aspartic

kyselina

asp D GAU, GAC aspar Dic kyselina Polární


záporně nabité 133,104 91 2,85 −3.5 5.49
Asparagin Asn N AAU, AAC chřest N e Polární Amidy 132,119 96 5.41 −3.5 3,93
Glutamin

kyselina

Glu E GAA, GAG lepidlo kyseliny taminové Polární


záporně nabité 147,131 109 3.15 −3.5 6.32
Glutamin Gln Q CAA, CAG Q -tamin Polární Amidy 146,146 114 5,65 −3.5 3.9
Lysin Lys K AAA, AAG před L Polární kladně nabitý 146,189 135 9,60 −3.9 5.19
arginin Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG R ginin _ Polární kladně nabitý 174,203 148 10,76 −4.5 5,78
Histidin Jeho H CAU, CAC Histidin _ Polární

zpoplatněno

pozitivně

Heterocyklický 155,156 118 7,60 −3.2 2.26
fenylalanin Phe F UUU, UUC F enylalanin nepolární aromatický 165,192 135 5.49 2.8 3,87
tyrosin Tyr Y UAU, UAC t Y se zvedl Polární aromatický 181,191 141 5.64 −1.3 2,91
tryptofan trp W UGG t W o kroužky nepolární aromatický,

Heterocyklický

204,228 163 5,89 −0,9 6,73
Od radikálu Podle funkčních skupin Třídy aminoacyl-tRNA syntetáz

Pro aminokyselinu lysin existují aminoacyl-tRNA syntetázy obou tříd.

Biosyntetickými cestami

Cesty biosyntézy proteinogenních aminokyselin jsou různé. Stejná aminokyselina může být vytvořena různými způsoby. Navíc úplně jiné cesty mohou mít velmi podobné fáze. Nicméně pokusy o klasifikaci aminokyselin podle jejich biosyntetických drah probíhají a jsou oprávněné . Existuje představa o následujících biosyntetických rodinách aminokyselin: aspartát , glutamát , serin , pyruvát a pentóza . Ne vždy může být určitá aminokyselina jednoznačně přiřazena ke konkrétní rodině; korekce se provádějí pro konkrétní organismy a s přihlédnutím k převládající cestě. Podle rodin jsou aminokyseliny obvykle distribuovány takto:

Fenylalanin , tyrosin , tryptofan jsou někdy izolovány v rodině shikimata .

Podle schopnosti těla syntetizovat z prekurzorů

Klasifikace aminokyselin na esenciální a neesenciální není bez nevýhod. Například tyrosin je neesenciální aminokyselina pouze v případě dostatečného přísunu fenylalaninu. Pro pacienty s fenylketonurií se tyrosin stává esenciální aminokyselinou. Arginin je syntetizován v lidském těle a je považován za neesenciální aminokyselinu, ale díky některým vlastnostem jeho metabolismu může být za určitých fyziologických podmínek těla přirovnán k esenciální aminokyselině. Histidin je také syntetizován v lidském těle, ale ne vždy v dostatečném množství, proto musí být dodáván s potravou.

Podle povahy katabolismu u zvířat

Biodegradace aminokyselin může probíhat různými způsoby.

Podle povahy produktů katabolismu u zvířat se proteinogenní aminokyseliny dělí do tří skupin:

Aminokyseliny:

"Millerian" aminokyseliny

„Millerovské“ aminokyseliny je zobecněný název pro aminokyseliny získané za podmínek blízkých experimentu Stanleyho L. Millera z roku 1953 . Byla stanovena tvorba mnoha různých aminokyselin jako racemát, včetně: glycinu , alaninu , valinu , isoleucinu , leucinu , prolinu , serinu , threoninu , aspartátu , glutamátu

Příbuzné sloučeniny

V lékařství se řada látek, které mohou vykonávat některé biologické funkce aminokyselin, nazývá také aminokyselinami:

Aplikace

Důležitou vlastností aminokyselin je jejich schopnost polykondenzace vedoucí ke vzniku polyamidů , včetně peptidů , proteinů , nylonu , nylonu , enanthu [20] .

Aminokyseliny jsou součástí sportovní výživy a krmných směsí . Aminokyseliny se používají v potravinářském průmyslu jako chuťové přísady , například sodná sůl kyseliny glutamové [21] .

Poznámky

  1. ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. Nové přirozeně se vyskytující aminokyseliny  (německy)  // Mezinárodní vydání Angewandte Chemie v angličtině  : časopis. - 1983. - Listopad ( Bd. 22 , Nr. 11 ). - S. 816-828 . - doi : 10.1002/anie.198308161 .
  2. ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren . — 2015.
  3. ↑ Ovchinnikov Yu.A. "Bioorganic Chemistry" M: Education, 1987. - 815 s., s. 25.
  4. ↑ 1 2 Ernst Schulze (chemik  )  // Wikipedie. — 2019-02-14.
  5. ↑ Karpov V. L. Co určuje osud genu  // Příroda . - Věda , 2005. - č. 3 . - S. 34-43 .
  6. ↑ Helfman, P.M.; JL Bada. Racemizace kyseliny asparagové v zubní sklovině od žijících lidí  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1975. - Sv. 72 , č. 8 . - str. 2891-2894 .
  7. ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C. Fragmenty kolagenu v moči pocházející z kostní resorpce jsou vysoce racemizované a izomerizované: biologické hodiny stárnutí proteinů s klinickým potenciálem (1. února 2000). Získáno 5. září 2011. Archivováno z originálu 2. února 2012.
  8. ↑ J. van Heijenoort. Tvorba glykanových řetězců při syntéze bakteriálního peptidoglykanu  // Glykobiologie. — 2001-3. - T. 11 , č.p. 3 . - S. 25R-36R . — ISSN 0959-6658 . Archivováno z originálu 20. srpna 2018.
  9. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-aminokyseliny v mozku: D-serin v neurotransmisi a neurodegeneraci  // The FEBS journal. — 2008-7. - T. 275 , č.p. 14 . - S. 3514-3526 . — ISSN 1742-464X . - doi : 10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x . Archivováno z originálu 15. září 2018.
  10. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role prekurzorů peptidoglykanů vázaných na lipidy při tvorbě pórů nisinem, epiderminem a dalšími lantibiotiky  // Molekulární mikrobiologie. — 1998-10. - T. 30 , č. 2 . - S. 317-327 . — ISSN 0950-382X . Archivováno z originálu 20. srpna 2018.
  11. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias SJ Arnér. Selenocystein ​​v proteinech — vlastnosti a biotechnologické použití  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. — 2005-10. - T. 1726 , č.p. 1 . - S. 1-13 . — ISSN 0304-4165 . - doi : 10.1016/j.bbagen.2005.05.010 . Archivováno z originálu 5. července 2018.
  12. ↑ Joseph A. Krzycki. Přímé genetické kódování pyrrolysinu  // Aktuální názor v mikrobiologii. — 2005-12. - T. 8 , ne. 6 . - S. 706-712 . — ISSN 1369-5274 . - doi : 10.1016/j.mib.2005.10.009 . Archivováno z originálu 20. srpna 2018.
  13. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Přirozená expanze genetického kódu  // Nature Chemical Biology. — 2007-1. - T. 3 , ne. 1 . - S. 29-35 . — ISSN 1552-4450 . - doi : 10.1038/nchembio847 . Archivováno z originálu 20. srpna 2018.
  14. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergej N. Rodin. O původu genetického kódu a tRNA před translací  // Biology Direct. — 22. 2. 2011. - T. 6 . - S. 14 . — ISSN 1745-6150 . - doi : 10.1186/1745-6150-6-14 . Archivováno z originálu 15. června 2018.
  15. ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. Buňka: molekulární přístup . — 3. vyd. - Washington, DC: ASM Press, 2004. - xx, 713 stran s. - ISBN 0878932143 , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  16. ↑ R. B. Solovjov, učitel biologie. Několik mnemotechnických pravidel Archivováno 18. dubna 2018 na Wayback Machine
  17. ↑ 1 2 Berezov T.T., Korovkin B.F. Klasifikace aminokyselin // Biologická chemie. - 3. vyd., revidováno. a další .. - M . : Medicína, 1998. - 704 s. — ISBN 5-225-02709-1 .
  18. ↑ J. Kyte, RF Doolittle. Jednoduchá metoda pro zobrazení hydropatického charakteru proteinu  // Journal of Molecular Biology. - 5. 5. 1982. - T. 157 , č.p. 1 . - S. 105-132 . — ISSN 0022-2836 . Archivováno z originálu 6. července 2018.
  19. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteom-pI: databáze izoelektrických bodů proteomu  // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. - T. 45 , č.p. D1 . — S. D1112—D1116 . — ISSN 1362-4962 . doi : 10.1093 / nar/gkw978 . Archivováno z originálu 2. července 2018.
  20. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntézy a funkce polymerů na bázi aminokyselin  //  Makromolekulární chemie a fyzika. — Sv. 200 , iss. 12 . — ISSN 1521-3935 . - doi : 10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p .
  21. ↑ Sadovnikova M.S., Belikov V.M. Způsoby využití aminokyselin v průmyslu. // Pokroky v chemii . 1978. T. 47. Vydání. 2. S. 357-383.

Literatura

  • Aminokyseliny  / Lipkin V. M. , Rodionov I. L. // Velkoruská encyklopedie  : [ve 35 svazcích]  / kap. vyd. Yu. S. Osipov . - M  .: Velká ruská encyklopedie, 2004-2017.
  • Zbarsky I. B. , Simakova R. A., Budkovskaya N. G. Aminokyseliny  // Velká lékařská encyklopedie  : ve 30 svazcích  / kap. vyd. B.V. Petrovský . - 3. vyd. - M  .: Sovětská encyklopedie , 1974. - T. 1: A - Antibióza. — 576 s. : nemocný.
  • Miller-Urey experimenty a diskuse:
    • Miller SL Produkce aminokyselin za možných primitivních pozemských podmínek. Věda, v. 117, 15. května 1953
    • Miller S. L. a H. C. Urey. Syntéza organických sloučenin na primitivní zemi. Věda, v. 130 31. července 1959
    • Miller Stanley L. a Leslie E. Orgel. Původ života na Zemi. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
  • Obecná biologie. Učebnice pro 9 - 10 ročníků střední školy. Ed. Yu. I. Polyansky. Ed. 17., revidováno. - M .: Vzdělávání, 1987. - 288. léta.
  • Aminokyseliny, peptidy, proteiny. Ed. Yu V. Mitina
  • Aminokyseliny // Encyklopedický slovník Brockhausa a Efrona  : v 86 svazcích (82 svazcích a 4 dodatečné). - Petrohrad. , 1890-1907.

Odkazy

  Přejděte na položku Wikidata  Tematické stránky
Slovníky a encyklopedie
 Aminokyseliny
Standard
nestandardní
viz také