PSGL-1

Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od verze recenzované 1. července 2019; ověření vyžaduje 1 úpravu .
PSGL-1
Dostupné struktury
PNR Ortologické vyhledávání: PDBe , RCSB
Identifikátory
SymbolSELPLG  ; CD162; CLA PSGL-1; PSGL1
Externí IDOMIM:  600738 MGI :  106689 HomoloGene :  2261 ChEMBL : 4183 GeneCards : SELPLG Gene
Profil exprese RNA
Více informací
ortology
PohledČlověkMyš
Entrez640420345
SouborENSG00000110876ENSMUSG00000048163
UniProtQ14242n/a
RefSeq (mRNA)NM_001206609NM_009151
RefSeq (protein)NP_001193538NP_033177
Locus (UCSC)Chr 12:
109,02 – 109,03 Mb
Chr 5:
113,82 – 113,83 Mb
Hledejte v PubMed[jeden][2]

Glykoproteinový ligand P-selektinu 1, PSGL-1 ( klastr diferenciace CD162; anglicky  P-selektin glykoproteinový ligand 1 ) je transmembránový protein na povrchu leukocytů , hlavní ligand selektinů . Hraje důležitou roli v procesu retence a rolování leukocytů na povrchu cévního endotelu , počáteční fáze vazby, sekvestrace a transmigrace leukocytů během zánětlivé reakce .

Struktura

Původní produkt PSGL-1 má 402 aminokyselin (43,2 kDa). Štěpení propeptidu vede k proteinu o 371 aminokyselinách, který zahrnuje cytosolickou oblast (71 aminokyselin), transmembránový fragment (21 aminokyselin) a velkou extracelulární doménu (303 aminokyselin). Po zrání a rozsáhlé glykosylaci se stává dimerem s molekulovou hmotností 220 kDa. Podjednotky dimeru jsou spojeny disulfidovými vazbami. Právě oligosacharidy , konkrétně sialyl lewis x tetrasacharidy , jsou zodpovědné především za vazbu proteinů na selektiny.

Buněčný výraz

Protein se nachází na neutrofilech , monocytech a většině lymfocytů . Lokalizováno v lipidových raftech mikroklků .

Odkazy