F11R

F11R ( receptor F11; spojovací adhezní molekula A  ; CD321 ) je membránový protein superrodiny imunoglobulinů , produkt lidského genu F11R [1] [2] [3] .

Funkce

Těsná spojení jsou důležitou součástí mezibuněčné adheze, která hraje kritickou roli při tvorbě epiteliálních a endoteliálních buněčných vrstev. Těsné spoje tvoří „síťovou vazbu“ mezi buňkami, která brání volnému pohybu vody a rozpuštěných látek v pericelulárním prostoru. F11R  je protein ze superrodiny imunoglobulinů, který je důležitým regulátorem sestavení těsného spojení v epitelu. Navíc F11R slouží jako receptor pro reoviry ; ligand integrinu LFA-1 , který hraje roli při transmigraci leukocytů, a ligand krevních destiček . Existují dvě izoformy proteinu [3] .

Struktura

F11R se skládá z 299 aminokyselin , molekulová hmotnost 32,6 kDa.

Interakce

F11R se váže na MLLT4 [4] , CASK [4] [5] a TJP1/ZO-1 . [4] [6]

Poznámky

1. ↑ Ozaki H, Ishii K, Horiuchi H, Arai H, Kawamoto T, Okawa K, Iwamatsu A, Kita T (červenec 1999). "Nejlepší: kombinovaná léčba TNF-alfa a IFN-gama způsobuje redistribuci junkční adhezní molekuly v lidských endoteliálních buňkách." Journal of Immunology . 163 (2): 553-7. PMID  10395639 .
2. ↑ Naik UP, Ehrlich YH, Kornecki E (srpen 1995). „Mechanismy aktivace krevních destiček stimulační protilátkou: zesítění nového receptoru krevních destiček pro monoklonální protilátku F11 s receptorem Fc gama RII“ . Biochemický časopis . 310 (Pt 1)(1): 155-62. DOI : 10.1042/bj3100155 . PMC  1135867 . PMID  7646439 .
3. ↑ 1 2 Entrez Gen: F11R F11 receptor . (neurčitý)
4. ↑ 1 2 3 Ebnet K, Schulz CU, Meyer Zu Brickwedde MK, Pendl GG, Vestweber D (září 2000). "Junkční adhezní molekula interaguje s proteiny obsahujícími doménu PDZ AF-6 a ​​ZO-1". The Journal of Biological Chemistry . 275 (36): 27979-88. DOI : 10.1074/jbc.M002363200 . PMID  10856295 .
5. ↑ Martinez-Estrada OM, Villa A, Breviario F, Orsenigo F, Dejana E, Bazzoni G (březen 2001). "Asociace junkční adhezní molekuly s kalcium/kalmodulin-dependentní serinproteinkinázou (CASK/LIN-2) v lidských epiteliálních caco-2 buňkách." The Journal of Biological Chemistry . 276 (12): 9291-6. DOI : 10.1074/jbc.M006991200 . PMID  11120739 .
6. ↑ Ebnet K, Aurrand-Lions M, Kuhn A, Kiefer F, Butz S, Zander K, Meyer zu Brickwedde MK, Suzuki A, Imhof BA, Vestweber D (říjen 2003). „Členové rodiny junkční adhezní molekuly (JAM) JAM-2 a JAM-3 se spojují s proteinem buněčné polarity PAR-3: možná role JAM v polaritě endoteliálních buněk“ . Journal of Cell Science . 116 (Pt 19): 3879-91. DOI : 10.1242/jcs.00704 . PMID  12953056 .

Literatura

• Muller WA (červen 2003). „Interakce leukocytů a endotelových buněk při transmigraci leukocytů a zánětlivé odpovědi“. Trendy v imunologii . 24 (6): 327-34. DOI : 10.1016/S1471-4906(03)00117-0 . PMID  12810109 .
• Bazzoni G (říjen 2003). „Rodina JAM junkčních adhezních molekul“. Aktuální názor v buněčné biologii . 15 (5): 525-30. DOI : 10.1016/S0955-0674(03)00104-2 . PMID  14519386 .
• Naik UP, Eckfeld K (2004). "Junkční adhezní molekula 1 (JAM-1)". Journal of Biological Regulators and Homeostatic Agents . 17 (4): 341-7. PMID  15065765 .
• Kornecki E, Walkowiak B, Naik UP, Ehrlich YH (červen 1990). „Aktivace lidských krevních destiček stimulační monoklonální protilátkou“. The Journal of Biological Chemistry . 265 (17): 10042-8. PMID2351647  . _
• Williams LA, Martin-Padura I, Dejana E, Hogg N, Simmons DL (prosinec 1999). „Identifikace a charakterizace lidské junkční adhezní molekuly (JAM)“. Molekulární imunologie . 36 (17): 1175-88. DOI : 10.1016/S0161-5890(99)00122-4 . PMID  10698320 .
• Sobocka MB, Sobocki T, Banerjee P, Weiss C, Rushbrook JI, Norin AJ, Hartwig J, Salifu MO, Markell MS, Babinska A, Ehrlich YH, Kornecki E (duben 2000). "Klonování lidského receptoru krevních destiček F11: molekula buněčné adheze, která je členem superrodiny imunoglobulinů zapojená do agregace krevních destiček." Krev . 95 (8): 2600-9. DOI : 10.1182/krev.V95.8.2600 . PMID  10753840 .
• Liu Y, Nusrat A, Schnell FJ, Reaves TA, Walsh S, Pochet M, Parkos CA (červenec 2000). "Adhezní molekula lidského spojení reguluje opětovné utěsnění těsného spojení v epitelu." Journal of Cell Science . 113 (Pt 13) (13): 2363-74. PMID  10852816 .
• Ebnet K, Schulz CU, Meyer Zu Brickwedde MK, Pendl GG, Vestweber D (září 2000). "Junkční adhezní molekula interaguje s proteiny obsahujícími doménu PDZ AF-6 a ​​ZO-1". The Journal of Biological Chemistry . 275 (36): 27979-88. DOI : 10.1074/jbc.M002363200 . PMID  10856295 .
• Bazzoni G, Martinez-Estrada OM, Orsenigo F, Cordenonsi M, Citi S, Dejana E (červenec 2000). „Interakce junkční adhezní molekuly se složkami těsného spojení ZO-1, cingulinem a okludinem“. The Journal of Biological Chemistry . 275 (27): 20520-6. DOI : 10.1074/jbc.M905251199 . PMID  10877843 .
• Gupta SK, Pillarisetti K, Ohlstein EH (červenec 2000). "Receptor F11 agonisty krevních destiček je členem imunoglobulinové superrodiny a je identický s junkční adhezní molekulou (JAM): regulace exprese v lidských endoteliálních buňkách a makrofázích." Život IUBMB . 50 (1): 51-6. DOI : 10.1080/15216540050176593 . PMID  11087121 . S2CID  37733691 .
• Martinez-Estrada OM, Villa A, Breviario F, Orsenigo F, Dejana E, Bazzoni G (březen 2001). "Asociace junkční adhezní molekuly s kalcium/kalmodulin-dependentní serinproteinkinázou (CASK/LIN-2) v lidských epiteliálních caco-2 buňkách." The Journal of Biological Chemistry . 276 (12): 9291-6. DOI : 10.1074/jbc.M006991200 . PMID  11120739 .
• Naik UP, Naik MU, Eckfeld K, Martin-DeLeon P, Spychala J (únor 2001). "Charakteristika a chromozomální lokalizace JAM-1, destičkového receptoru pro stimulační monoklonální protilátku." Journal of Cell Science . 114 (Pt 3): 539-47. PMID  11171323 .
• Wiemann S, Weil B, Wellenreuther R, Gassenhuber J, Glassl S, Ansorge W, Böcher M, Blöcker H, Bauersachs S, Blum H, Lauber J, Düsterhöft A, Beyer A, Köhrer K, Strack N, Mewes HW, Ottenwälder B , Obermaier B, Tampe J, Heubner D, Wambutt R, Korn B, Klein M, Poustka A (březen 2001). „Ke katalogu lidských genů a proteinů: sekvenování a analýza 500 nových kompletních proteinů kódujících lidské cDNA“ . Výzkum genomu . 11 (3): 422-35. DOI : 10.1101/gr.GR1547R . PMC  311072 . PMID  11230166 .
• Barton ES, Forrest JC, Connolly JL, Chappell JD, Liu Y, Schnell FJ, Nusrat A, Parkos CA, Dermody TS (únor 2001). "Junkční adhezní molekula je receptorem pro reovirus." buňka . 104 (3): 441-51. DOI : 10.1016/S0092-8674(01)00231-8 . PMID  11239401 . S2CID  17095289 .
• Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, Pepperkok R, Wiemann S (září 2000). „Systematická subcelulární lokalizace nových proteinů identifikovaných rozsáhlým sekvenováním cDNA“ . Zprávy EMBO . 1 (3): 287-92. doi : 10.1093/embo-reports/kvd058 . PMC  1083732 . PMID  11256614 .
• Ebnet K, Suzuki A, Horikoshi Y, Hirose T, Meyer Zu Brickwedde MK, Ohno S, Vestweber D (červenec 2001). „Protein buněčné polarity ASIP/PAR-3 se přímo spojuje s junkční adhezní molekulou (JAM)“ . EMBO Journal . 20 (14): 3738-48. DOI : 10.1093/emboj/20.14.3738 . PMC  125258 . PMID  11447115 .
• Itoh M, Sasaki H, Furuse M, Ozaki H, Kita T, Tsukita S (srpen 2001). „Junkční adhezní molekula (JAM) se váže na PAR-3: možný mechanismus pro nábor PAR-3 do těsných spojení“ . The Journal of Cell Biology . 154 (3): 491-7. DOI : 10.1083/jcb.200103047 . PMC2196413  . _ PMID  11489913 .
• Hamazaki Y, Itoh M, Sasaki H, Furuse M, Tsukita S (leden 2002). "Multi-PDZ doménový protein 1 (MUPP1) je koncentrován v těsných spojeních prostřednictvím své možné interakce s claudinem-1 a junkční adhezní molekulou." The Journal of Biological Chemistry . 277 (1): 455-61. DOI : 10.1074/jbc.M109005200 . PMID  11689568 .